Aula de biologia - proteinas

Aula de biologia - proteinas

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Fundamentos da Bioquímica I Aminoácidos

Na água: Zwitterion

NH α Carboxila

Amina

Diferencia as propriedades físicoquímicas dos aminoácidos

Carbono: Aspectos estruturais: quiralidade Aminoácidos

Não quiral (glicina)

Quiral L-aminoácido D-aminoácido

Aminoácidos com carga positiva

Aminoácidos com carga negativa Aminoácidos polares sem carga elétrica

Aminoácidos com propriedades especiais

Aminoácidos hidrofóbicos Aminoácidos hidrofóbicos

Aminoácidos: ligação peptídica

Peptídeos e Proteínas: Nomenclatura

Aminoácidos que formam parte de uma estrutura de um peptídeo ou de uma proteína são denominados com terminação –ilao invés de –ina: alanil (aminoácido ligado) ao invés de alanina(aminoácido livre) Os átomos que formam a ligação peptídica são chamados de grupo funcional peptídico Proteínas e peptídeos possuem duas extremidades: a carboxi-terminal (grupo COOH livre) e a amino-terminal(grupo NH2livre). A convenção determina que os peptídeos e as proteínas sejam denominadas começando pela extremidade amino-terminal: NH -Gly-Ala-Trp-Phe-Cys-COOH

Peptídeos e Proteínas: Estrutura

Cofatores Oligossacarídeos (glicoproteínas) Lipídeos (lipoproteínas) Metais (metaloproteínas)

Muitas proteínas incluem componentes nãoproteicosna estrutura: grupos prostéticos:

Estrutura Secundária: αααα-hélice

Estrutura Secundária: Folha ββββ−−−−pregueada

Desnaturação

Perda irreversível da estrutura espacial da proteína, causada pelo calor ou por influência química

Peptídeos e Proteínas: Função

Enzimas:proteínas catalíticas, que viabilizam reações químicas com substratos e produtos nas condições físicoquímicasdo interior das células. Transporte:catalisam a passagem específica e controlada de compostos através das membranas da célula. Armazenamento de nutrientes:alguns tecidos acumulam proteínas como reservas de aminoácidos. Sistemas de locomoção:garantem o funcionamento dos mecanismos de deslocamento da célula ou do organismo. Estruturais: garantem a estabilidade mecânica de formas biológicas. Defesa ou ataque. Regulação metabólica:controlam a atividade de genes Comunicação: estabelecem a comunicação com outros organismos da mesma espécie ou com organismos de outras espécies.

Peptídeos e proteínas podem assumir uma grande variedade de funções na célula:

Enzimas: Proteínas catalíticas

Oxidoredutases: reações de óxido-redução. Transferases:transferência de grupos funcionais. Hidrolases:reações de hidrólise. Liases:eliminação de grupos funcionais para a formação de ligações duplas. Isomerases: reações de isomerização Ligases: formação de ligações químicas acopladas à hidrólise do ATP

6 classes

Catalisadores bioquímicos de importância fundamental para a vida. 9,9% das reações químicas da célula são catalisadas por enzimas. A grande maioria das enzimas são proteínas, raríssimas reações são catalisadas por moléculas catalíticas de RNA. Enzimas viabilizam reações químicas em condições brandas: pH 7,0, solvente aquoso, temperatura ambiente, pressão atmosférica.

Enzimas: Especifidadeda Reação

Enzimas reagem com subtratos específicos:

⇒⇒⇒⇒ Especificidade estérica ⇒⇒⇒⇒ Especificidade geométrica

Enzimas: Redução da energia de ativação

Enzimas reduzem a energia de ativação principalmente pela estabilização do estado de transição

TS: estado de transição ES: complexo enzimasubstrato

EP:complexo enzimaproduto

Enzimas: Mecanismos de aumento da taxa de reação: Efeitos de proximidade e orientação

Reações entre moléculas fisicamente ligadas a uma enzima aumentam drasticamente a probabilidade de colisão, comparado à probabilidade de colisão das mesmas moléculas em solução. As moléculas que interagem não estão somente próximas umas das outras nas enzimas, mas também orientadas de forma ótima para viabilizar a reação.

Reação bimolecular,elevada energia de ativação, taxa de reação reduzida

Reação unimolecular, elevada probabilidade de contato acelera taxa de reação

Mobilidade reduzida dos grupos químicos os mantém em uma orientação relativa ótima para a reação

Enzimas: Mecanismos de aumento da taxa de reação:

Estabilização do estado de transição ⇒Mecanismo mais importante de aceleração das taxas de reação

⇒ anticorpos catalíticos

Enzimas: Mecanismos de aumento da taxa de reação: Induced Fit

⇒⇒⇒⇒Alteração da conformação da enzima após acoplamento do substrato

Acoplamento de uma molécula de glicose àhexocinase: exclusão de água

Glicose + ATP →Glicose-6-fosfato + ADP

Enzimas: Mecanismos de aumento da taxa de reação:

Catálise eletrostática

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