Universidade Federal Rural de Pernambuco Engenharia Agrícola e Ambiental – EAA1 Bioquímica Vegetal Egídio Bezerra Neto

Aminoácidos Aluna: Janaci Santos

Recife, Abril de 2010

Introdução

O estudo dos aminoácidos através da revisão de literatura é de grande importância para nosso conhecimento, pois os aminoácidos são os monômeros essenciais para a formação das nossas proteínas.

Metodologia

Um aminoácido é uma molécula orgânica formada por átomos de carbono, hidrogênio,oxigênio, e nitrogênio unidos entre eles de maneira característica. Alguns aminoácidos também podem conter enxofre. Os aminoácidos são divididos em quatro partes: o grupo amina (NH2), grupo carboxílico (COOH), hidrogênio, carbono alfa (todas as partes se ligam a ele), e um radical característico de cada aminoácido. Os aminoácidos se unem através de ligações peptídicas, formando as proteínas. Para que as células possam produzir suas proteínas, elas precisam de aminoácidos, que podem ser obtidos a partir da alimentação ou serem fabricados pelo próprio organismo.

Aminoácidos alfa são aqueles que apresentam fórmula geral: R - CH (NH2) - COOH na qual R é um radical orgânico. No aminoácido glicina o radical é o elemento H O carbono ligado ao radical R é denominado carbono 2 ou alfa. Os aminoácidos alfa (cerca de vinte) são constituintes de todas as proteínas e peptídeos, portanto, de toda a matéria viva.

As proteínas são alfa-polímeros formados por alfa-aminoácidos. Uma cadeia formada por 2 alfa aminoácidos é um dipeptídeo, até 50 alfa-aminoácido um polipeptídeo.

Os aminoácidos podem ser classificados da seguinte maneira:

Fórmula estrutural dos aminoácidos

• Sua essencialidade; • Sua estrutura;

• Seu radical;

• Seu destino;

• Sua ocorrência;

Essencialidade e Estrutura:

Aminoácidos não-essenciais são aqueles os quais o corpo humano pode sintetizar. São eles:

* Alanina (Ala / A)
* Asparagina (Asn / N)
* Glicina (Gly / G)

* Glutamina (Gln / Q)

*Prolina (Pro / P) * Serina (Ser / S)

* Glutamato ou ácido glutâmico (Glu / E)

* Aspartato ou ácido aspártico (Asp / D)

Aminoácidos essenciais são aqueles que os organismos (normalmente o humano) não é capaz de sintetizar, mas é requerido para o seu funcionamento. Existem aminoácidos que são essenciais apenas em determinadas situações patológicas ou em organismos jovens e em desenvolvimento. A estes diz-se "condicionalmente essenciais". Estes aminoácidos são fontes de divisões entre os cientistas, havendo os que consideram estes como essenciais e os que não os consideram essenciais.

Condicionalmente essenciais:

• Argina (Arg ⁄R)
• Glutamina (Gln⁄Q)

• Glicina (Gly⁄G)

• Tirosina (Tyr⁄Y)
• Cisteína (Cys⁄C)

• Prolina (Pro⁄P) Essenciais:

• Histidina (His⁄H)
• Isoleucina (IIe⁄I)

• Leucina (Leu / L)

• Lisina (Lys / K)

• Metionina (Met / M) • Triptofano (Trp / W)

• Fenilalanina (Phe / F)

• Treonina (Thr / T)

• Valina (Val / V)

Radical e sua classificação:

Aminoácidos apolares:

Apresentam radicais de hidrocarbonetos apolares ou hidrocarbonetos modificados, exceto a glicina. São radicais hidrofóbicos. É um grupo de aminoácidos com cadeia laterias apolares. Desse grupo fazem parte alanina, glicina, valina, leucina, isoleucina, prolina, fenilalanina, triptofano e metionina. Em vários elementos do grupo - isto é, alanina, valina, leucina, e isoleucina - a cadeia lateral é um grupo hidrocarboneto alifático. A prolina tem uma estrutura cíclica alifática e o nitrogênio está ligado a dois átomos de carbono. Na terminologia de química orgânica, o grupo amina da prolina é uma amina secundária. Em contraste os grupos amina de todos os outros aminoácidos são aminas primárias. Na fenilalanina, o grupo hidrocarboneto é aromático (contém um grupo cíclico semelhante ao anel de benzeno) em vez de alifático. No triptofano, a cadeia lateral contém um átomo de nitrogênio adicionado ao grupo hidrocarboneto alifático.

Alanina: CH3 - CH (NH2) – COOH

Valina: CH3 – CH (CH3)-CH (NH2) - COOH

Isoleucina:CH3-CH2-CH (CH3)-CH (NH2) - COOH

Prolina:-CH2-CH2-CH2 - ligando o grupo amino ao carbono alfa

Fenilalanina: C6H5-CH2-CH (NH2) – COOH Triptofano: R aromático - CH (NH2) - COOH

Metionina: CH3-S-CH2-CH2 - CH (NH2) – COOH

Aminoácidos polares neutros:

Apresentam radicais que tendem a formar pontes de hidrogênio. Este grupo de aminoácido tem cadeias laterais polares eletricamente neutras (sem cargas) em pH neutro. Este grupo inclui serina, treonina, tirosina, cisteína, glutamina, e asparagina. Na serina, e na treonina, o grupo polar é uma hidroxila (-OH) ligadas a grupos hidrocarboneto alifáticos. O grupo hidroxila na tirosina é ligado a um grupo hidrocarboneto aromático, o qual eventualmente perde um próton em pHs mais altos.

Glicina: H - CH (NH2) - COOH

Serina: OH-CH2 - CH (NH2) - COOH

Treonina: OH-CH (CH3) - CH (NH2) - COOH

Cisteina: SH-CH2 - CH (NH2) - COOH

Tirosina: OH-C6H4-CH2 - CH (NH2) - COOH

Asparagina: NH2-CO-CH2 - CH (NH2) - COOH

Glutamina: NH2-CO-CH2-CH2 - CH (NH2) – COOH

Aminoácidos ácidos:

Apresentam radicais com grupo carboxílico. São hidrófilos. Dois aminoácidos, o ácido glutâmico e o ácido aspártico, possuem grupos carboxila em suas cadeias laterais, além daquele presente em todos os aminoácidos.

Ácido aspártico: HCOO-CH2 - CH (NH2) - COOH

Ácido glutâmico: HCOO-CH2-CH2 - CH (NH2) – COOH

Aminoácidos básicos:

Apresentam radicais com o grupo amina. São hidrófilos. Há três aminoácidos (histidina, Lisina e Arginina) que possuem cadeias laterais básicas, e em todos e eles cadeia lateral é carregada positivamente em pH neutro ou perto dele.

Quanto ao seu destino:

Essa classificação é dada em relação ao destino tomado pelo aminoácido quando o grupo amina é excretado do corpo na forma de uréia (mamíferos), amônia (peixes) e ácido úrico (Aves e répteis).

Destino cetogênico

Quando o álcool restante da quebra dos aminoácidos vai para qualquer fase do Ciclo de Krebs na forma de Acetil coenzima A ou outra substância.

Os aminoácidos que são degradados a acetil-coa ou acetoacetil-coa são chamados de cetogênicos porque dão origem a corpos cetônicos. A sua capacidade de formação de corpos cetônicos fica mais evidente quando o paciente tem a diabetes melitus, o que vai fazer com que o fígado produza grande quantidade dos mesmos.

Destino glicogênico

Quando o álcool restante da quebra dos aminoácidos vai para a via glicolítica.

Os aminoácidos que são degradados a piruvato, a-cetoglutarato, succinil-coa, fumarato ou oxaloacetato são denominados glicogênicos. A partir desses aminoácidos é possível fazer a síntese de glicose, porque esses intermediários e o piruvato podem ser convertidos em fosfoenolpiruvato e depois em glicose ou glicogênio.

Do conjunto básico dos 20 aminoácidos, os únicos que são exclusivamente cetogênicos são leucina e lisina. A fenilalanina, triptofano, isoleucina e tirosina são tanto cetogênicos quanto glicogênicos. E os aminoácidos restantes (14) são estritamente glicogênicos (lembrando que o corpo pode gerar Acetil-Coa a partir da glicose).

Quanto a sua ocorrência:

Fixação de nitrogênio

A fonte primária de nitrogênio para os seres vivos é o nitrogênio atmosférico, que tem que ser convertido a uma forma metabolizável como a amônia. Mas só algumas bactérias conseguem converter nitrogênio em amônia. A conversão de nitrogênio a amônia, chamada de fixação de nitrogênio, é feita por um sistema enzimatico complexo, denominado nitrogenase, que utiliza NADPH como doador de elétrons e só é processado com um consumo muito grande de ATP.

Síntese dos aminoácidos:

Todos os aminoácidos são derivados de intermediários da glicólise, do ciclo do ácido cítrico ou das via das pentoses-fosfato. O nitrogênio entra nessas vias através do glutamato. Há uma grande variação no nível de complexidade das vias, sendo que alguns aminoácidos estão a apenas alguns passos enzimáticos dos seus precursores e em outros as vias são complexas, como no caso dos aminoácidos aromáticos.

Os aminoácidos podem ser essenciais ou não-essenciais.

Os aminoácidos não-essenciais são mais simples de serem sintetizados e o são produzidos pelos próprios mamíferos. Por isso eles não necessariamente precisam estar na alimentação.

Já os aminoácidos essenciais precisam estar presentes na dieta, já que não são sintetizados pelos mamíferos.

As biossintéticas de aminoácidos são agrupadas de acordo com a família dos precursores de um deles. Existe a adição a esses precursores do PRPP (fosforribosil pirofosfato).

As principais famílias são:

1. A do alfa-cetoglutarato que origina: glutamato, glutamina, prolina e arginina. 2. A do 3-fosfoglicerato de onde são derivados: serina, glicina e cisteína.

3. O oxaloacetato dá origem ao aspartato, que vai originar: asparagina, metionina, treonina e lisina.

4. O piruvato dará origem: alanina, valina, leucina e isoleucina.

Obtenção dos aminoácidos: Hidrólise de proteínas

As proteínas são moléculas formadas por até milhares de aminoácidos unidos por ligações peptídicas (que ocorre entre a carboxila de um aminoácido e o grupo amino de outro). Essas ligações podem ser quebradas por hidrólise produzindo uma mistura complexa de aminoácidos.

Ionização:

O grupo carboxílico (-COOH) na molécula confere ao aminoácido uma característica ácida e o grupo amino (-NH2) uma característica básica. Por isso, os aminoácidos apresentam um caráter anfótero, ou seja, reagem tanto com ácidos como com bases formando sais orgânicos.

Existem 2 grupos ácidos fortes ionizados, um –COOH e um –NH3+ . Em solução essas duas formas estão em equilíbrio protônico. R-COOH e R-NH3+ , representam a forma ácida, parceiras nesse equilíbrio. E as formas R- COO- e R-NH2 são as bases conjugadas.

Assim, dependendo do meio, os aminoácidos podem atuar como ácidos (podendo doar prótons), neutros (a forma receptora de prótons em equilíbrio) e base (base conjugada do ácido correspondente, ou seja, perdeu prótons, e agora é receptora deles).

Propriedades: Organolépticas: Incolores. A maioria de sabor adocicado.

Físicas: Sólidos com solubilidade variável em água. Apresentam atividade óptica por apresentarem carbono assimétrico, em geral, na forma levógera. A glicina é solúvel em água e não apresenta atividade óptica.

Ponto de Fusão – é bastante elevado sendo normalmente acompanhado de decomposição da estrutura química original.

Atividade Óptica – com exceção da glicina, todos os aminoácidos naturais apresentam atividade óptica desviando a luz polarizada para a direita ou para a esquerda. Todos os aminoácidos que entram na formação de proteínas são L-aminoácidos.

Curva de titulação:

Para aminoácidos essas características também são evidentes. Os valores dessa curva variam entre os aminoácidos. Porém esta tem algumas características em comum.

No início da curva observa-se que os grupos dos aminoácidos carboxilíco e amina estão completamente ácidos. Com a titulação o grupo carboxílico vai liberar prótons. Durante essa liberação é evidenciado um ponto onde a concentração desse doador de prótons é igual à concentração do íon dipolar desse aminoácido, ponto de inflexão, correspondente a pH igual a pK (medidor da tendência de ceder prótons) do grupo ácido que não está sendo titulado.

O ponto onde se observa o fim da liberação de prótons por parte do carboxilíco é o ponto isoelétrico, pI, esse ponto possui um pH caraterístico, onde se observa todo o aminoácido como íon dipolar, ou seja, a carga total é igual a zero. Com a continuação da titulação, o próton do grupo NH3+ será liberado. Também se observa um ponto de inflexão nessa segunda parte da curva de titulação.

Outros aminoácidos:

Ácido β-aminopropiônico (β-alanina): aminoácido natural componente do ácido pantotênico (vitamina do grupo B).

Aminoácidos ômega

Ácido ω-aminocaproico: aminoácido sintético usado na fabricação de fibras sintéticas e de plásticos.

Conclusão

Enfim a revisão de literatura proposta pelo professor Egídio Bezerra Neto teve grande valor informativo e de enlevo do conhecimento na área de aminoácidos.

Bibliografia

NELSON, L.D. COX, M.M. Lehninger Princípios da Bioquímica, 3ª ed. São Paulo: Sarvier 2002. 979 págs http://pt.wikipedia.org/wiki/Aminoácido_essencial http://pt.wikipedia.org/wiki/Aminoácido http://pt.wikibooks.org/wiki/Bioquímica/Estrutura_e_classificação_dos_aminoácido s

Comentários