Universidade Federal Rural de Pernambuco

Curso: Engenharia Agrícola e Ambiental

Disciplina: Bioquímica Vegetal

Turma: EAA-1

Professor: Egídio Bezerra Neto

Revisão de literatura

Aminoácidos

Aluna: Anneliese Lúcia

Abril de 2010.

Objetivo

Um aminoácido é uma molécula orgânica formada por átomos de carbono, hidrogênio, oxigênio, e nitrogênio unidos entre sí de maneira característica. Alguns aminoácidos também podem conter enxofre. Os aminoácidos são divididos em quatro partes: o grupo amina (NH2), grupo carboxílico (COOH), hidrogênio, carbono alfa (todas partes se ligam a ele), e um radical característico de cada aminoácido. Os aminoácidos se unem através de ligações peptídicas, formando as proteínas. Para que as células possam produzir sua proteínas, elas precisam de aminoácidos, que podem ser obtidos a partir da alimentação ou serem fabricados pelo próprio organismo.

Metodologia

Variação no número ou na seqüência de aminoácidos produz uma proteína diferente, uma grande variedade de proteínas é possível. A situação é semelhante à utilização de um alfabeto de 20 letras para formar palavras. Cada letra seria equivalente a um aminoácido, e cada palavra seria uma proteína diferente.

Os aminoácidos além de construir células e concertar os tecidos,  formam anticorpos para combater as bactérias e vírus;  fazem parte da enzima e do sistema hormonal;  constroem nucleoproteínas (RNA e DNA);  transportam oxigênio por todo corpo e participa nas atividades dos músculos. 

Quando as proteínas são divididas (separadas ou quebradas)  pela digestão o resultado são 22 aminoácidos conhecidos. Oito aminoácidos são essenciais (não podem ser fabricados pelo corpo) o resto dos aminoácidos não são essenciais (podem ser fabricados pelo corpo com uma alimentação correta).

Estrutura geral de um aminoácido:

O radical (R) representa um radical orgânico, diferente em cada molécula de aminoácido encontrado na matéria viva. 

 

Existem vinte aminoácidos diferentes na natureza, que fazem parte das proteínas e peptídeos. 

Os vegetais têm a capacidade de fabricar os vinte aminoácidos necessários para a produção de suas proteínas, já as células animais não sintetizam todos eles, sendo que alguns devem ser ingeridos com o alimento. 

Classificação nutricional

 -Essenciais - são aqueles que não podem ser sintetizados pelos animais. São eles: arginina, fenilalanina, isoleucina, leucina, lisina, metionina, treonina, triptofano, histidina e valina.

Estrutura

Em proteínas, a arginina tem um carácter anfipático, já que parte da sua cadeia lateral é hidrofóbica mas termina num grupo guanidina, que possui carga positiva na maioria das situações fisiológicas. Este grupo pode ainda estabelecer diversas ligações de hidrogénio com moléculas de água, de substrato ou efector alostérico ou ainda com cadeias laterais de outros aminoácidos. Por esta razão a arginina pode ser encontrada em locais na cadeia polipeptídica de enzimas com importância para a actividade e/ou regulação da actividade biológica das mesmas.

É um composto natural que está presente em todas as proteínas (vegetais ou animais). O corpo humano necessita da fenilalanina, pois é uma parte integral de todas as proteínas do nosso corpo. Os humanos não conseguem sintetizar a fenilalanina, logo é um componente essencial da nossa dieta diária, sem ela o corpo não consegue funcionar.

A fenilalanina é encontrada no aspartame, um adoçante, substituto do açúcar e muito utilizado em bebidas, principalmente refrigerantes.

A leucina é um dos 20 aminoácidos que as células do corpo humano utilizam para sintetizar proteínas, porém o mesmo não o produz. Desempenha funções importantes no aumento das proteínas e atua com fonte de energia durante os exercícios físicos, aumentando a resistência e reduzindo a fadiga. É integrante da cadeia ramificada, juntamente com a isoleucina e a valina, é encontrado de maneira abundante em carnes e leguminosas (soja e feijão),

  • A lisina é um aminoácido com cadeia lateral muito polar, que a torna altamente hidrófilica. A lisina tem carga positiva em pH neutro. A cadeia lateral da lisina e da arginina são as mais longas no conjunto dos vinte aminoácidos. A lisina ajuda no crescimento ósseo, auxiliando na formação de colágeno, além disso, ela é um dos componentes de: ossos, cartilagens e outros tecidos conectivos. Na descarboxilação da lisina obtem-se a cadaverina(1,5-diaminopentano).

Treonina é o mais abundante aminoácido essencial à proteína imunoglobulínica

O triptofano vem antes da serotonina e é representado pela letra "W". Estudos indicam também que o triptofano é a substância responsável pela promoção da sensação do bem-estar. O triptofano absorve luz ultravioleta.

  • A Histidina é um dos aminoácidos codificados pelo código genético, sendo portanto um dos componentes das proteínas dos seres vivos. E tem muita importância nas proteínas básicas, e é encontrado na hemoglobina. Alem disso a Histidina é importante na ligação do centro ativo de proteinas com os seus substratos e portanto pode ser encontrada na maioria dos sitios ativos de enzimas.

 -Não essenciais - são aqueles que podem ser sintetizados pelos animais. Nota-se que os aminoácidos não essenciais possuem, em geral, via de síntese relativamente simples. Por exemplo, o metabolito α-cetoglutarato (intermediário do ciclo dos ácidos tricarboxílicos) é precursor do glutamato, que por sua vez pode dar origem à glutamina, à prolina e à arginina.

A maioria das plantas e bactérias consegue sintetizar a totalidade dos aminoácidos, não existindo nestes organismos o conceito de "aminoácido essencial". São eles: alanina, asparagina,cisteína, glicina, glutamina, prolina, tirosina, ácido aspártico, ácido glutâmico, serina.

Estrutura

A alanina é o nome comum para o ácido 2-aminopropanóico. O grupo variável ligado ao carbono α, que distingue um aminoácido de outro, é neste caso um grupo metilo. Este grupo confere um carácter hidrofóbico à alanina, classificando-se esta como aminoácido alifático. Pela mesma razão, é estruturalmente um dos aminoácidos mais simples.

Estrutura

O seu nome tem origem na palavra grega kustis, significando "bexiga", pois foi isolada inicialmente a partir de cálculos renais (sob a forma de cistina). A cisteína possui um grupo tiol na sua cadeia lateral e é principalmente encontrado em proteínas e no tripéptido glutationa. Quando exposto ao ar, e sob determinadas condições fisiológicas (incluindo no interior de proteínas), a cisteína oxida-se formando cistina, composta por duas cisteínas unidas por uma ligação dissulfureto.

O grupo tiol possui carácter nucleofílico. Como o pKa deste grupo é de 8,3, a sua actividade química pode ser regulada pelo ambiente em que se enquadra.

Devido à sua simplicidade estrutural, este aminoácido tende a ser conservado evolucionariamente em proteínas como o citocromoc, a mioglobina e a hemoglobina. A glicina é o único aminoácido que não apresenta actividade óptica. A maioria das proteínas possui pequenas quantidades de glicina; o colagénio é uma excepção de nota, constituindo a glicina cerca de um terço da sua estrutura primária. A presença de glicina inibe a formação de hélices alfa mas facilita a formação de voltas beta na estrutura secundária de proteínas, por ser um aminoácido que apresenta um alto grau de flexibilidade quando integrado numa cadeia polipeptídica.

Apesar de ser um aminoácido apolar, a sua cadeia lateral (um átomo de hidrogénio) é demasiado curta para participar em interacções hidrofóbicas[2]. No entanto, a glicina pode, em determinadas enzimas como a piruvato:formato liase, ser convertida a radical glicilo através da retirada desse átomo de hidrogénio, sendo este radical importante para a catálise enzimática, embora instável e destruído na presença de O2.

A glutamina é o aminoácido livre mais abundante no tecido muscular. Além de actuar como nutriente (energético) para as células imunológicas, a glutamina apresenta uma importante função anabólica promovendo o crescimento muscular. Este efeito pode estar associado à sua capacidade de captar água para o meio intracelular, o que estimula assim a síntese protéica.

Glutamina é um aminoácido não essencial, sintetizado a partir das necessidades corporais sendo a forma mais abundante de aminoácido encontrada no corpo. Sua síntese é feita a partir do ácido glutâmico (a glutamina é a amida do ácido glutâmico), valina e isoleucina

Biosíntese

Não pode ser completamente sintetizada pelos animais, apesar de poder ser gerada por hidroxilação da fenilalanina, se esta última existir em excesso.

Esse aminoácido também é utilizado na síntese da adrenalina, neurotransmissor do corpo humano

O aspartato faz também parte do adoçante aspartame.

O ácido glutâmico ou glutamato possui um ácido carboxílico como grupo funcional na sua cadeia lateral.

Como neurotransmissor

O glutamato é um neurotransmissor excitatório do sistema nervoso, o mais comum em mamíferos. É armazenado em vesículas nas sinapses. O impulso nervoso causa a libertação de glutamato no neurónio pré-sináptico; na célula pós-sináptica, existem receptores (como os receptores NMDA) que ligam o glutamato e se activam. Pensa-se que o glutamato esteja envolvido em funções cognitivas no cérebro, como a aprendizagem e a memória

No metabolismo

O glutamato é um aminoácido importante no metabolismo humano. É o produto da transaminação do α-cetoglutarato, participando então na produção de metabolitos como o piruvato ou o oxaloacetato, que participam em vias metabólicas como a gluconeogénese, a glicólise ou o ciclo dos ácidos tricarboxílicos:

alanina + α-cetoglutarato ⇌ piruvato + glutamato

aspartato + α-cetoglutarato oxaloacetato + glutamato

O glutamato sofre desaminação a α-cetoglutarato e amónia através da seguinte reacção, catalisada pela glutamato desidrogenase:

glutamato + água + NAD+ → α-cetoglutarato + NADH + amónia + H+

A amónia é excretada sob a forma de ureia (em humanos), que é sintetizada no fígado. O excesso de azoto no organismo pode ser então excretado através da ligação entre reacções de transaminação e desaminação: aminoácidos são transformados em α-cetoácidos enquanto o grupo amina é transferido para o α-cetoglutarato, formando glutamato; este sofre então a desaminação que origina a amónia e depois a ureia.

Classificação quanto ao radical

Aminoácidos apolares: Apresentam radicais de hidrocarbonetos apolares ou hidrocarbonetos modificados, exceto a glicina. São radicais hidrofóbicos.

Alanina: CH3- CH (NH2) - COOH

Leucina: CH3(CH2)3-CH2-CH (NH2)- COOH

Valina: CH3-CH(CH3)-CH (NH2) - COOH

Isoleucina: CH3-CH2-CH (CH3)-CH (NH2)- COOH

Fenilalanina: C6H5-CH2-CH (NH2)- COOH

Triptofano: R aromático- CH (NH2)- COOH

Aminoácidos polares neutros: Apresentam radicais que tendem a formar pontes de hidrogênio.

Glicina: H- CH (NH2) – COOH

Serina: OH-CH2- CH (NH2)- COOH

Treonina: OH-CH (CH3)- CH (NH2)- COOH

Cisteina: SH-CH2- CH (NH2)- COOH

Tirosina: OH-C6H4-CH2- CH (NH2)- COOH

Glutamina: NH2-CO-CH2-CH2- CH (NH2)- COOH

Aminoácidos ácidos: Apresentam radicais com grupo carboxílico.São hidrófilos

. Ácido aspártico: HCOO-CH2- CH (NH2)- COOH

Ácido glutâmico: HCOO-CH2-CH2- CH (NH2)- COOH

Aminoácidos alfa

São aqueles que apresentam fórmula geral: R - CH (NH2)- COOH na qual R é um radical orgânico. No aminoácido glicina o radical é o elemento H O carbono ligado ao radical R é denominado carbono 2 ou alfa.

Na nomenclatura dos aminoácidos, a numeração dos carbonos da cadeia principal é iniciada a partir do carbono da carboxila.

Nome

Símbolo

Abreviação

Nomenclatura

Glicina ou Glicocola

Gly, Gli

G

Ácido 2-aminoacético ou Ácido 2-amino-etanóico

Alanina

Ala

A

Ácido 2-aminopropiônico ou Ácido 2-amino-propanóico

Leucina

Leu

L

Ácido 2-aminoisocapróico ou Ácido 2-amino-4-metil-pentanóico

Valina

Val

V

Ácido 2-aminovalérico ou Ácido 2-amino-3-metil-butanóico

Isoleucina

Ile

I

Ácido 2-amino-3-metil-n-valérico ou ácido 2-amino-3-metil-pentanóico

Prolina

Pro

P

Ácido pirrolidino-2-carboxílíco

Fenilalanina

Phe ou Fen

F

Ácido 2-amino-3-fenil-propiônico ou Ácido 2-amino-3-fenil-propanóico

Serina

Ser

S

Ácido 2-amino-3-hidroxi-propiônico ou Ácido 2-amino-3-hidroxi-propanóico

Treonina

Thr, The

T

Ácido 2-amino-3-hidroxi-n-butírico

Cisteina

Cys, Cis

C

Ácido 2-bis-(2-amino-propiônico)-3-dissulfeto ou Ácido 3-tiol-2-amino-propanóico

Tirosina

Tyr, Tir

Y

Ácido 2-amino-3-(p-hidroxifenil)propiônico ou paraidroxifenilalanina

Asparagina

Asn

N

Ácido 2-aminossuccionâmico

Glutamina

Gln

Q

Ácido 2-aminoglutarâmico

Aspartato ou Ácido aspártico

Asp

D

Ácido 2-aminossuccínico ou Ácido 2-amino-butanodióico

Glutamato ou Ácido glutâmico

Glu

E

Ácido 2-aminoglutárico

Arginina

Arg

R

Ácido 2-amino-4-guanidina-n-valérico

Lisina

Lys, Lis

K

Ácido 2,6-diaminocapróico ou Ácido 2, 6-diaminoexanóico

Histidina

His

H

Ácido 2-amino-3-imidazolpropiônico

Triptofano

Trp, Tri

W

Ácido 2-amino-3-indolpropiônico

Metionina

Met

M

Ácido 2-amino-3-metiltio-n-butírico

A numeração dos carbonos da cadeia principal pode ser substituída por letras gregas a partir do carbono 2 (α)

Exemplo: Ácido 2-amino-3-metil-pentanoico = Ácido α-amino-β-pentanóico.

A formação de uma proteína

O encadeamento dos aminoácidos se estabelece por meio de ligações peptídicas, mantidas entre o grupo carbonila de um aminoácido e o grupo amina de seu adjacente. À medida que o RNAr (ribossomo) percorre o filamento de RNAm (mensageiro), e realiza a leitura dos códons, acrescentando gradativamente os aminoácidos transportados pelo RNAt (transportador) na cadeia polipeptídica, vai então surgindo uma proteína.

A seqüência dos aminoácidos na proteína determina a forma da mesma e, conseqüentemente, a sua função, ou seja, para o bom funcionamento orgânico é necessário um coordenado e eficiente processo de tradução. Um único erro durante a síntese protéica pode acarretar disfunções ou deficiências ao organismo, como o caso da anemia falciforme (hemácias em forma de foice) devido à substituição de um aminoácido, o ácido glutâmico por uma valina.

Considerações finais

Os aminoácidos funcionam como sistema tampão, ou seja, atuam no controle do pH das células

É importante ressaltar que, para os vegetais, todos os aminoácidos são não essenciais. Fica claro que classificar um aminoácido em não essencial ou essencial depende da espécie estudada; assim um certo aminoácido pode ser essencial para um animal e não essencial para outro. 

Referências bibliográficas

http://www.corpoperfeito.com.br/ce/aminoacidos

http://www.corpohumano.hpg.ig.com.br/generalidades/quimica/quimica_10.html

http://www.nutrivea-po.com/amino%C3%A1cidos.htm

http://www.brasilescola.com/biologia/aminoacidos.htm

http://www.grupoescolar.com/materia/os_aminoacidos_e_suas_funcoes_no_organismo!.html

http://www.virtual.epm.br/cursos/biomol/tradu/html/cod.htm

http://www.enq.ufsc.br/labs/probio/disc_eng_bioq/trabalhos_grad2005_2/constituintes/links/aminoacidos.htm

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