Bases macromoleculares da constituição celular

Bases macromoleculares da constituição celular

BASES MACROMOLECULARES DA CONSTITUIÇÃO CELULAR

ÁTOMOS COMPOSTOS MOLECULARES

INORGÂNICOS

ORGÂNICOS

-moléculas pequenas

-não fornecem energia

Ex.: H2O, CO2, ácidos, bases e sais

- macromoléculas – POLÍMEROS

- possuem carbono

- ligação covalente

- fornecem energia

Ex.: carboidratos, lipídios, proteínas e ac. nucléicos

POLÍMEROS = repetição de monômeros.

Tipos : homopolímeros (glicogênio) e heteropolímeros (ác. nucléico)

COESÃO DOS MONÔMEROS = existem 2 tipos de forças :

  • Ligações Fortes (covalentes) – união forte e estável, consomem energia, desfeita em hidrólise em ácido forte ou temperatura elevada. Ex.: ligação peptídica

  • Ligações Fracas (natureza variada) – pequeno gasto energético, podem ser desfeitas por procedimentos suaves como aquecimento, alteração da concentração iônica.

Ex.: pontes de hidrogênio, ligações eletrostáticas e interações hidrofóbicas.

  • Pontes de Hidrogênio: uso em comum de um átomo de H por radicais livres. Ex.: proteínas, DNA

  • Ligações Eletrostáticas: grupo ácido liga-se ao básico. Ex.: AA ácidos e básicos, corantes ácidos, proteínas básicas dos tecidos

  • Interações Hidrofóbicas : ocorre entre moléculas apolares que são comprimidas umas contra as outras devido à repulsão que sofrem da H2O que as envolve. Ex.: membrana da célula

  • OBS.: as interações e as ligações fracas permitem que a célula altere, monte e desmonte estruturas, aumentando a versatilidade e eficiência.

  1. ÁGUA

  • 70% do peso corporal do ser humano (adulto)

  • Morfologicamente assimétrica

  • POLAR = positivo (2 hidrogênios) / negativo (oxigênio)

  • Por sua natureza DIPOLAR = SOLVENTE (tendência a combinar com íons + ou -)

  • Grau de afinidade pela água tem relevante papel nas propriedades biológicas das macromoléculas

POLÍMEROS

POLARES - tem afinidade

grupos:COOH, OH, COH, SO4-2, PO4-3 Hidrofílicas : carboidratos, proteínas e ác. nucléicos

APOLARES – não tem afinidade insolúveis em água –

Hidrofóbicas : lipídios, óleos e parafinas

  • Moléculas ANFIPÁTICAS = apresentam uma 2 regiões; uma região hidrofóbica e outra hidrofílica. Ex.: fosfolipídios da MP

PROPRIEDADES :

  • Solvente universal e meio de suspensão

  • Participa de reações químicas no organismo

  • Manutenção da temperatura corporal (homeostase)- absorve e libera calor lentamente

  • Requer grande quantidade de calor para se transformar de líquido para gás.

  • Serve como lubrificante

Variação da Taxa de Água : - Idade

- Metabolismo

- Espécie

  1. CARBOIDRATOS

  • Açúcares e o amido

  • Função : fonte energética

  • Composição : C – H – O CnH2nOn

  • Classificação :

    • Monossacarídeos – açúcar simples (monômero), apresentam de 3 a 7 carbonos. Ex.: glicose, ribose, desoxirribose, frutose

    • Dissacarídeos – união de 2 monossacarídeos. Ex.: sacarose (glicose+frutose) maltose (glicose+glicose)

    • Polissacarídeos – açúcares complexos formados pela união de dezenas ou centenas de monossacarídeos unidos. Ex.: glicogênio, amido, celulose, quitina.

OBS.:

    • Polissacarídeos de reserva : glicogênio (animais – armazenado no fígado e nas células musculares) amido (vegetais).

    • Polissacarídeos estruturais e informacionais – fazem parte da superfície celular, participam do reconhecimento entre as células, entram na constituição dos receptores celulares, fazem a ligação entre o citoplasma e a matriz extracelular Ex.: glicoproteínas e glicolipídios – polissacarídeos associados (heteropolímeros)

  1. LIPÍDIOS

  • Óleos e as gorduras

  • Constituição : C – H – O (há menos oxigênio carboidratos)

  • Solúvel em solventes orgânicos não polares (éter, clorofórmio)

  • Função : protegem, isolam e servem como reserva energética

  • Classificação :

    • triglicerídeos (óleos e as gorduras)

    • fosfolipídios

    • esteróides ( colesterol, vitamina D, hormônios sexuais)

    • carotenos (vitamina A)

    • vitamina E e K

    • eicosanóides (prostaglandinas)

OBS.: Triglicerídeos = 2 unidades básicas : glicerol + ácido graxo

    • gordura saturada – todos os átomos de carbono estão ligados (ligações simples) ocorrem em alimentos de origem animal (carne, leite, ovos)

    • gordura monoinsaturada e poliinsaturada – não estão completamente saturadas (dupla ligação). Ex.: monoinsaturada: azeite, óleo de canola, amendoim, etc., poliinsaturada: óleo de milho, girassol, algodão, soja, etc.

  1. PROTEÍNAS

  • São polímeros de AA, unidos por ligações peptídicas formando cadeias polipeptídicas.

  • Existem 20 AA celulares e todos apresentam na estrutura um grupo amino (NH2) e um grupo carboxílico (COOH) ligados ao carbono  (exceção da prolina e hidroxiprolina – possuem grupo imino NH = iminoácido)

OBS.: os grupamentos são ionizáveis (polar)

  • OBS.: os aminoácidos diferem entre si pelo grupo R.

  • Aminoácidos essenciais = são aqueles não sintetizados pelo organismo, devem ser consumidos. Ex.: lisina, leucina, valina...

  • Aminoácidos naturais = o organismo é capaz de produzir .

FUNÇÃO BIOLÓGICA DAS PROTEÍNAS:

  • Enzimática (enzimas: tripsina, amilase...)

  • Estrutural ( colágeno , queratina)

  • Reserva (albumina, caseína)

  • Transporte (hemoglobina, mioglobina)

  • Contráteis (actina, miosina)

  • Imunológica ( anticorpos, fibrinogênio)

  • Hormonal (insulina, prolactina )

  • Receptoras (proteínas da MP)

CLASSIFICAÇÃO DAS PROTEÍNAS

  • QUANTO À COMPOSIÇÃO:

  • SIMPLES : formadas exclusivamente por aminoácidos.

Ex.: Albuminas, Globulinas, Histonas, Proteínas fibrosas

  • CONJUGADAS : proteína simples combinada com alguma substância de natureza não-protéica. O grupo não protéico é chamado "grupo prostético". Ex.:

    • Nucleoproteínas= proteína simples + ácido nucléico

    • Glicoproteínas = proteína simples + polissacarídeos (mucina)

    • Lipoproteínas = proteína simples + lipídios (presente na MP)

    • Fosfoproteínas = proteína simples + fósforo (caseína)

    • Hemeproteínas = proteína simples + heme (hemoglobina)

    • Flavoproteínas = proteína simples + riboflavina (vit. B2)

    • Metaloproteínas = proteína simples + metal (insulina – Zn)

  • QUANTO À ESTRUTURA:

    • A forma tridimensional das proteínas: depende do n° de AA e do n° de cadeias polipeptídicas.

      • De acordo com sua forma as moléculas protéicas interagem umas com as outras dentro das células.

      • A estrutura é mantida pelas forças :

  1. ligações peptídicas (lig. Covalente – forte)

  2. interações hidrofóbicas (fraca)

  3. pontes de hidrogênio (fraca)

  4. ligações dissulfeto S-S (forte)

  • Estrutura primária = sequência linear de AA

  • Estrutura secundária = as cadeias dobram e enrolam de modo complexo (alfa-hélice)

  • Estrutura Terciária = estruturas globosas (tridimensional)

  • Estrutura Quartenária = molécula é constituída por várias cadeias peptídicas

        • QUANTO A CONFORMAÇÃO :

    • Proteína Globular: relação comprimento-largura  10:1 ex.: hemoglobina, mioglobina, hemocianina.

    • Proteína Fibrosa: relação comprimento-largura  10:1 ex.: queratina, colágeno

Desnaturação Protéica

Alteração da estrutura das proteínas, ocasionando a perda (reversível ou não) de suas propriedades e de sua atividade.

Causa :  Temperatura, mudança do pH, [ ] dos eletrólitos

OBS.:a desnaturação nem sempre é um processo indesejado. Ex.: gelatina (colágeno desnaturado). A desnaturação pode contribuir para a digestibilidade de algumas proteínas.

Moléculas Chaperones = são proteínas cuja principal função é se unirem às cadeias polipeptídicas nascentes, até que elas se liguem a outras cadeias para formar corretamente as complexas moléculas finais.

ENZIMAS

  • São moléculas protéicas com propriedade de acelerar as reações químicas (síntese ou degradação)

  • As sínteses enzimáticas apresentam alto rendimento gerando apenas os produtos desejados e úteis às células

  • São produzidas sob o controle do DNA

  • Ação Enzimática

    • Substrato: composto que sofre a ação da enzima

    • Centro – ativo: locais da enzima onde o substrato encaixa

    • Algumas enzimas necessitam de co-fatores (íon metálico ou moléculas - COENZIMA) para exercer sua atividade

    • Holoenzima = enzima + co-fator

apoenzima

  • Especificidade : é variável (pode atuar especificamente sobre um determinado substrato ou atuar sobre vários compostos com alguma característica comum)

  • Nomenclatura : nome do substrato + sufixo ASE.

Ex.: lípase, maltase, ribonuclease.

Há exceções a regra : ptialina, pepsina, tripsina

Fatores que afetam a atividade enzimática :

    • temperatura

    • concentração do substrato

    • presença de ativadores ou inibidores que alteram a velocidade de atuação das enzimas.

OBS.: Temperatura

    •  T – desnaturação

    •  T – diminui a atividade enzimática retardando os processos de lise celular e a deterioração de amostras de tecidos, sangue, urina

A atividade enzimática pode ser inibida :

  • Inibição Competitiva: molécula muito parecida com o substrato se fixa no centro ativo inibindo a enzima.

  • Inibição Não-Competitiva: depende da combinação reversível de metais pesados com os grupos SH da molécula enzimática; remoção de íons da solução deixando a enzima inativa. Ex.: EDTA (remove íons Mg 2+)

    • Isoenzimas = enzimas de uma mesma espécie animal que atacam o mesmo substrato mas que exibem diferenças na atividade, no pH e na ação ex.: desidrogenase do ác. lático.

    • Para aumentar sua eficiência, as enzimas se agrupam em complexos ou se prendem a membrana. Ao conjunto de enzimas que trabalham em cooperação = cadeia enzimática. Ex.: enzimas respiratórias (citocromos) da mitocôndria

Comentários