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BIOQUMICA MANUAL M.I.R. 2.003-04

CURSO M.I.R GRANADA. AULA NEPTUNO - COLEGIO DE MEDICOS 2

Capítulos 1. AMINOACIDOS Y PEPTIDOS 2. PROTEINAS 3. ENZIMAS 4. HIDRATOS DE CARBONO 5. LIPIDOS 6. NUCLEOTIDOS Y ACIDOS NUCLEICOS 7. GLUCOLISIS 8. CICLO de KREBS ó DEL ACIDO CITRICO 9. TRANSPORTE ELECTRONICO ó FOSFORILACION OXIDATIVA 10. CICLO de las PENTOSAS ó RUTA del FOSFOGLUCONATO 1. CATABOLISMO DE LIPIDOS 12. CICLO DE LA UREA 13. NEOGLUCOGENESIS 14. GLUCOGENOLISIS 15. SINTESIS DE ACIDOS GRASOS 16. SINTESIS DEL COLESTEROL

NOTA: A partir de 1.998 no han vuelto a preguntar sobre Bioquímica, por lo que no merece la pena estudiarla. La mantenemos por si alguien quiere leerla “por si volviere a caer”

Datos de Interés nº de preguntas por examen:

Media: 3 preguntas/examen

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1. AMINOACIDOS CON GRUPO R NO POLAR ∗ Metionina: contiene 1 molecula de Azufre

∗ Alanina, Fenilalanina, Leucina, Isoleucina, Triptofano, Valina y Prolina

2. AMINOACIDOS CON GRUPO R POLAR

∗ SIN CARGA - Serina, Tirosina, Treonina: contienen grupo OH - Alcohol -

- Cisteina: contiene grupo SH2 - Sulfidrilo - - Asparraginasa, Glutamina, Glicina, Tirosina

+ → Lisina, Arginina, Histidina — → Ac. Aspartico y Ac. Glutamico

3. AMINOACIDOS NO PROTEICOS

No forman parte de Proteinas. Citrulina. Ornitina: - Participan en el Ciclo de la Urea - Ambos proceden de la Arginina

4. AMINOACIDOS ESENCIALES - Valina, Triptofano, Isoleucina, Fenilalanina

- Leucina, Lisina, Histidina

- Metionina, Treonina

ESTEREOISOMEROS Compuesto de igual constitucoin y Distinta disposicion espacial.

Carbono Asimetrico o Centro Quiral: C que tiene sus 4 radicales con 4 sustituyentes distintos

Treonina e Isoleucina → 2 C

Excepciones: Glicina - Glicocola - → no tiene

Tipos: ∗ ENANTIOMEROS: compuestos con imagenes especulares entre si

∗ ISOMEROS OPTICOS: compuestos con capacidad de desviar luz polarizada - Dextrogiros + → luz a la derecha

- Levogiros — → luz a la izquierda

∗ FORMAS D ó L: segun el grupo de referencia - Aas: NH2; - esté a la derecha o a la Izquierda. Casi todos los Aas Proteicos son L-Aa

ENLACE PEPTIDICO: entre un grupo Carboxilo - COOH -y un grupo Amino - NH2 -

PEPTIDOS Se libera una molecula de Agua.

Capítulo 1

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FIBRILARES Colageno. Elastina. Queratina.

FUNCION: Soporte Mecanico

ESTRUCTURA ∗ Primaria → secuencia especifica de Aminoacidos

∗ Secundaria → ordenacion geometrica de la cadena polipeptidica en base a uniones entre aminoacidos próximos.

Ej.: α- Hélice; Lamina plegada β

- Alanina
- Prolina, Hidroxiprolina
- Lisina, Hidroxilisina

COLAGENO: aminoácidos importantes → - Glicina

La prolina es responsable de los “acodamientos” en la estructura de las proteinas en general.

GLOBULARES La mayoria

FUNCIONES: - Catalitica ( algunos son Enzimas )

- Medio de Transporte - la Hb lleva O2 - - Defensiva - Inmunoglobulinas -

ESTRUCTURA ∗ 1aria

∗ 2aria

∗ 3aria → Estructura Tridimensional

∗ 4aria → Modo especial de disponerse las cadenas de polipeptidos entre si.

Capítulo 2

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Son sustancias que aumentan la Velocidad de las Reacciones Casi todas son proteinas

ESTRUCTURA Holoenzima ∗ Parte Proteica: Apoenzima

- Organico → Coenzima
- Inorganico → Cofactor

∗ Parte NO proteica: Grupo prostetico ó Cofactor

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