ENZIMAS

  • As enzimas são proteínas que, atuando como catalisadores na maioria das reações bioquímicas, baixam a energia de ativação necessária para que se dê uma reação química.

  • Como intervêm nas reações químicas que sustentam a vida, a compreensão do seu funcionamento é importante em áreas como a investigação de patologias com origem em deficiências enzimáticas.

Principais características de uma proteína catalisadora:

  • aceleram a velocidade da reação;

  • diminuem a energia de ativação;

  • são usadas em pequenas quantidades;

  • são recuperadas ao final das reações, ou seja, não são consumidas;

  • são específicas (sistema chave-fechadura), pois cada enzima possui um sítio ativo para que o substrato específico se ligue, como uma chave se acoplando à fechadura.

Algumas funções das enzimas

  • formação estrutural, crescimento, desintoxicação, defesa e mecanismos de cura do organismo vivo. São fundamentais na regulação das atividades bioquímicas do organismo, como a digestão e absorção de alimentos, equilíbrio hormonal, atividade cerebral, humor, sexualidade, circulação sanguínea, respiração, estímulos nervosos, reposição celular, sistema imunológico, mecanismos dos sentidos (paladar, olfato, tato, visão e audição) e outras.

  • Sem enzimas, nem mesmo se efetiva a função de assimilação e distribuição de vitaminas e sais minerais. A vitalidade e longevidade estão relacionadas às enzimas.

Vias Metabólicas,

  • São as sequências de reações em que o produto de uma reação é utilizado como reagente na reação seguinte.

  • . Diferentes enzimas catalisam diferentes passos de vias metabólicas, agindo de forma a não interromper o fluxo nessas vias

  • o fluxo de uma via metabólica depende da velocidade de catálise das enzimas.

Ribozimas

  • grupo de enzimas, não-proteica.

  • são moléculas de RNA que possuem capacidade catalítica.

ESTRUTURA

  • as enzimas possuem todas as características das proteínas, tendo zonas da sua estrutura responsáveis pela catálise.

  • A zona reativa da enzima é denominada centro ativo e é onde se liga o reagente (substrato) que vai ser transformado no produto.

  • Podem existir também outras zonas da cadeia polipeptídica que são sensíveis à presença de determinadas espécies químicas, modulando a atividade da enzima, sendo denominadas centros alostéricos e essa modulação de alosteria.

OBS

  • A manutenção da estrutura de uma enzima é de particular importância para a sua atividade: esta pode ser perdida se a enzima é colocada num meio em que fatores como o pH ou a temperatura não favoreçam a estabilidade estrutural da cadeia polipeptídica.

Temperatura

  • Nos animais homeotermos, cuja temperatura é constante, a temperatura ótima está próxima de 40°C e, na espécie humana, 36,7°C.

  • Nos animais pecilotermos, que não mantêm a temperatura do corpo constante, a temperatura ótima para a atuação das enzimas é cerca de 25°C.

  • Nos vegetais, a faixa ideal de temperatura, para a maioria das enzimas, situa-se entre 50°C e 60°C. Algumas bactérias chamadas termofílicas têm enzimas atuando em temperaturas de 70°C a 900C.

Ph

Concentração do Substrato

  • Com o aumento da concentração de moléculas do substrato, a velocidade da reação aumenta até que todos os sítios ativos nas moléculas da enzima estejam ocupados (saturação), no ponto em que é alcançada a velocidade máxima da reação. A partir desse ponto, mesmo aumentando a quantidade de substrato, a velocidade se mantém constante

Algumas enzimas necessitam da presença de outras espécies químicas, genericamente denominadas cofatores, para efetuar a catálise.

  • Algumas enzimas necessitam da presença de outras espécies químicas, genericamente denominadas cofatores, para efetuar a catálise.

  • Os cofatores são substâncias orgânicas ou inorgânicas necessárias ao funcionamento das enzimas.

  • Se um cofator for orgânico, recebe o nome de coenzima. As principais coenzimas são as vitaminas (substâncias orgânicas exógenas, necessárias em pequenas quantidades e de natureza química variável).

Elementos inorgânicos que servem como cofatores das enzimas

  • Cu 2+

  • Fe 2+ ou Fe 3+

  • K+

  • Mg 2+

  • Mn 2+

  • Zn 2+

  • Ni +2

  • Se

PROPRIEDADES

  • Por serem proteínas, cada enzima possui um pH ótimo e uma temperatura ótima de funcionamento.

  • Acima dessa temperatura a enzima começa a sofrer desnaturação, perdendo a sua estrutura tridimensional e por conseguinte a sua capacidade catalítica.

  • As enzimas também sofrem desnaturação a temperaturas baixas.

Por serem catalisadores, uma mesma enzima pode catalisar várias vezes a mesma reação, algo que o fazem muito rapidamente (milhares de vezes por segundo). No entanto, pela mesma razão, as enzimas não alteram o equilíbrio químico da reação que catalisam.

  • Por serem catalisadores, uma mesma enzima pode catalisar várias vezes a mesma reação, algo que o fazem muito rapidamente (milhares de vezes por segundo). No entanto, pela mesma razão, as enzimas não alteram o equilíbrio químico da reação que catalisam.

  • As enzimas são específicas para o seu substrato, catalisando uma só reação. Existem algumas enzimas que catalisam substratos similares, mas normalmente são mais específicas para um deles.

Nomenclatura

  • Tendo nascido a necessidade de sistematizar os nomes das enzimas, foi decidido atribuir nomes relativos aos substratos que catalisam e contendo a terminação "-ase". Por exemplo, a amilase catalisa a hidrólise do amido e as proteases quebram ligações peptídicas.

Embora esta terminologia tenha simplificado a nomenclatura enzimática, a quantidade de enzimas conhecida (vários milhares) levou à criação de um sistema de divisão de diferentes tipos de enzimas. As enzimas dividem-se então em seis classes principais, de acordo com o tipo de reacção química que catalisam:

  • Embora esta terminologia tenha simplificado a nomenclatura enzimática, a quantidade de enzimas conhecida (vários milhares) levou à criação de um sistema de divisão de diferentes tipos de enzimas. As enzimas dividem-se então em seis classes principais, de acordo com o tipo de reacção química que catalisam:

Classe 1 - Oxidorredutases - Catalisam reações de oxirredução, transferindo eletróns, hidretos (H-) ou prótons (H+).

  • Classe 1 - Oxidorredutases - Catalisam reações de oxirredução, transferindo eletróns, hidretos (H-) ou prótons (H+).

  • Classe 2 - Transferases - Transferem grupos químicos entre moléculas.

  • Classe 3 – Hidrolases - Utilizam a água como receptor de grupos funcionais de outras moléculas.

  • Classe 4 – Liases - Formam ou destroem ligações duplas, respectivamente retirando ou adicionando grupos funcionais.

  • Classe 5 – Isomerases - Transformam uma molécula num seu isómero.

  • Classe 6 – Ligases - Formam ligações químicas por reações de condensação, consumindo energia sob a forma de ATP.

Cada classe divide-se, por sua vez, em subclasses, também numeradas. As subclasses definem em que tipo de grupo as enzimas atuam.

  • Cada classe divide-se, por sua vez, em subclasses, também numeradas. As subclasses definem em que tipo de grupo as enzimas atuam.

  • Exemplo: um determinado grupo de enzimas pode pertencer à subclasse EC 2.1, que engloba "enzimas que transferem grupos contendo um carbono".

As subclasses dividem-se ainda em sub-subclasses; continuando com o mesmo exemplo, existe a classe EC 2.1.1, que engloba as metiltransferases, ou seja, enzimas que transferem um grupo metil.

  • As subclasses dividem-se ainda em sub-subclasses; continuando com o mesmo exemplo, existe a classe EC 2.1.1, que engloba as metiltransferases, ou seja, enzimas que transferem um grupo metil.

  • cada enzima recebe um quarto dígito específico à reação que catalisa; por exemplo, a enzima histamina

  • N-metiltransferase tem o número EC 2.1.1.8 e catalisa especificamente a transferência de um grupo metil para a histamina.

Além do número EC, cada enzima possui um nome sistemático próprio, constituído pelos nomes dos substratos e da classe em que atuam.

  • Além do número EC, cada enzima possui um nome sistemático próprio, constituído pelos nomes dos substratos e da classe em que atuam.

  • Usando o exemplo anterior da histamina N-metiltransferase (nome comum), esta enzima tem como nome sistemático S-adenosil-L-metionina:histamina N-tele-metiltransferase, indicando que a S-adenosil-L-metionina é o grupo dador, a histamina o aceitador, o grupo transferido é o metil e a enzima é uma transferase

As enzimas podem ser divididas em dois grupos,

  • Endógenas: produzidas pelo próprio organismo

  • Exógenas: são obtidas a partir dos alimentos que ingeridos

As enzimas endógenas se dividem em metabólicas e digestivas:

  • As enzimas endógenas se dividem em metabólicas e digestivas:

  • - As metabólicas estão presentes nas células, no sangue e nos tecidos em geral;

  • - As digestivas estão presentes no trato digestivo.

Ao nascer, recebemos um potencial enzimático metabólico limitado

  • Ao nascer, recebemos um potencial enzimático metabólico limitado

  • Ou seja, quanto mais rapidamente usamos essa reserva, mais curta será nossa vida e mais deficiente nossa saúde.

  • Os níveis enzimáticos nos tecidos corporais são elevados na infância e reduzidos na velhice

  • Um recém-nascido pode apresentar cerca de cem vezes mais enzimas na corrente sanguínea do que um idoso que se alimentou de cozidos durante toda a sua vida.

Por outro lado um idoso apresenta cerca de mil vezes mais radicais livres no seu organismo que o recém-nascido. O enfraquecimento dos níveis de enzimas está ligado ao aumento de radicais livres, associado à carência de minerais.

  • Por outro lado um idoso apresenta cerca de mil vezes mais radicais livres no seu organismo que o recém-nascido. O enfraquecimento dos níveis de enzimas está ligado ao aumento de radicais livres, associado à carência de minerais.

  • A redução do potencial enzimático do organismo é causa de doenças degenerativas e envelhecimento precoce.

Os alimentos crus trazem consigo as enzimas necessárias à sua própria digestão. As enzimas digestivas, presentes na saliva (ptialina), no estômago (proteases), nos intestinos (lípases) e as produzidas pelo pâncreas, atuam como reservas ou para complementar o processo digestivo.

  • Os alimentos crus trazem consigo as enzimas necessárias à sua própria digestão. As enzimas digestivas, presentes na saliva (ptialina), no estômago (proteases), nos intestinos (lípases) e as produzidas pelo pâncreas, atuam como reservas ou para complementar o processo digestivo.

A redução do nosso potencial enzimático

  • 1. Ingestão de alimentos pobres em enzimas;

  • Para a dogestão de comida cozida, o corpo precisa usar suas próprias enzimas que poderiam ser usadas para outras atividades como: limpar o fígado, proteção contra tumores e eliminação de radicais livres e toxinas.

2 Estresse

  • 2 Estresse

  • Ocorrem perdas minerais, o que diminui os níveis de enzimas digestivas e reduz a capacidade digestiva.

  • 3 Consumo de álccol, açúcar e outros

  • O açúcar refinado é um agente desmineralizador, rouba cálcio, magnésio, ferro e vitaminas do complexo B. É um agente depressor do sistema imunológico.

O consumo de álcool reduz reservas corporais de tiamina (vitamina B1) e de outras vitaminas envolvidas na estruturação enzimática

  • O consumo de álcool reduz reservas corporais de tiamina (vitamina B1) e de outras vitaminas envolvidas na estruturação enzimática

  • 4 Uso de Medicamentos

  • O uso de antibióticos enfraquece os mecanismos de defesa, interfere nos processos de auto regulação e homeostase, afetando as ações enzimáticas

5 Poluição Ambiental

  • 5 Poluição Ambiental

  • origina a ingestão de compostos químicos, moléculas agressoras e metais pesados, que intoxicam e alteram as funções celulares, prejudicando também a plena função das enzimas.

  • Esses fatores associados causam um aumento de radicais livres, devido à incapacidade das enzimas metabólicas de inibir a sua formação (radicais livres). Em quantidades elevadas, esses radicais livres, interferem nas atividades celulares, provocando mutações, erros genéticos, inibição de secreções celulares, entre outros problemas.

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