Digestão

Digestão

ENZIMAS

Para que a vida seja possível, é necessário que as reacções químicas que a sustentam se dêem a uma determinada velocidade. Muitas das reacções bioquímicas não se realizariam a uma velocidade relativamente elevada se não fossem catalisadas. Em sistemas vivos, a catálise de reacções químicas é feita por enzimas. As enzimas são proteínas que, actuando como catalisadores na maioria das reacções bioquímicas, baixam a energia de activação necessária para que se dê uma reacção química. Por serem catalisadores eficientes, são aproveitadas para aplicações industriais, como na indústria farmacêutica ou na alimentar. Como intervêm nas reacções químicas que sustentam a vida, a compreensão do seu funcionamento é importante em áreas como a investigação de patologias com origem em deficiências enzimáticas.

A esmagadora maioria das reacções bioquímicas dá-se em vias metabólicas, que são sequências de reacções em que o produto de uma reacção é utilizado como reagente na reacção seguinte. Diferentes enzimas catalisam diferentes passos de vias metabólicas, agindo de forma concertada de modo a não interromper o fluxo nessas vias. Por outro lado, como será explicado mais adiante, cada enzima pode sofrer regulação da sua actividade, aumentando-a, diminuindo-a ou mesmo interrompendo-a. Assim, o fluxo de uma via metabólica depende da velocidade de catálise das enzimas que nela participam.

Um pequeno grupo de enzimas, as ribozimas, têm uma natureza não-proteica. As ribozimas são moléculas de RNA que possuem capacidade catalítica. Este grupo de enzimas, que possui propriedades peculiares, será abordado à parte das enzimas proteicas.

ESTRUTURA

Estruturalmente, as enzimas possuem todas as características das proteínas, tendo zonas da sua estrutura responsáveis pela catálise. A zona reactiva da enzima é denominada centro activo e é onde se liga o reagente (substrato) que vai ser transformado no produto. Podem existir também outras zonas da cadeia polipeptídica que são sensíveis à presença de determinadas espécies químicas, modulando a actividade da enzima. tais zonas são denominadas centros alostéricos e essa modulação de alosteria.

A manutenção da estrutura de uma enzima é de particular importância para a sua actividade: esta pode ser perdida se a enzima é colocada num meio em que factores como o pH ou a temperatura não favoreçam a estabilidade estrutural da cadeia polipeptídica.

Algumas enzimas necessitam da presença de outras espécies químicas, genericamente denominadas cofactores, para efectuar a catálise. A natureza química dos cofactores é muito diversa: podem ser iões metálicos, como o Mg2+, o Zn+ ou o Fe2+, moléculas orgânicas, como o fosfato de piridoxal ou a coenzima A, e ainda moléculas orgânicas contendo metais, como o grupo hemo (uma porfirina contendo ferro) ou a vitamina B12 (5'-desoxiadenosilcobalamina).

Dois termos relacionados com cofactores que alguns autores tendem a deixar cair em desuso mas que são ainda frequentemente encontrados são:

  • coenzima: refere-se a cofactores complexos, que não são apenas iões metálicos;

  • grupo prostético: cofactor ligado de forma covalente à cadeia polipeptídica.

MECANISMO

As enzimas actuam diminuindo a energia de activação da reacção que catalisam, não alterando, no entanto, o seu equilíbrio. Em geral, uma enzima catalisa apenas um substrato, algo que é condicionado pela estrutura do centro activo da enzima. Este possui uma geometria definida e determinadas características físico-químicas (hidrofobicidade, carga eléctrica local) que condicionam o tipo de substrato que pode aceder, ligar-se e sofrer alteração química no centro activo.

Quando um substrato se liga ao centro activo, forma-se o chamado complexo enzima-substrato (ES). Embora esta designação possa parecer uma formalidade, a formação do ES é importante na determinação da velocidade de reacção e, por conseguinte, na velocidade de formação de produto(s). O substrato sofre uma alteração enquanto se encontra ligado à enzima, transformando-se num produto; existe então, de forma transiente, um complexo enzima-produto. O produto desliga-se posteriormente da enzima e esta encontra-se preparada para novo ciclo catalítico

PROPRIEDADES

Por serem proteínas, cada enzima possui um pH óptimo e uma temperatura óptima de funcionamento. Acima dessa temperatura a enzima começa a sofrer desnaturação, perdendo a sua estrutura tridimensional e por conseguinte a sua capacidade catalítica. As enzimas também sofrem desnaturação a temperaturas baixas.

Apesar de serem sintetizadas in vivo, as enzimas podem funcionar fora da célula (in vitro), possibilitando o seu estudo funcional e estrutural. Podem também ser imobilizadas num suporte sintético para uso industrial (por exemplo, em biorreactores usados para limpeza de efluentes) ou laboratorial (por exemplo, em eléctrodos que detectam glicose, usando a enzima glicose oxidase).

Por serem catalisadores, uma mesma enzima pode catalisar várias vezes a mesma reacção, algo que o fazem muito rapidamente (milhares de vezes por segundo). No entanto, pela mesma razão, as enzimas não alteram o equilíbrio químico da reacção que catalisam.

As enzimas são específicas para o seu substrato, catalisando uma só reacção. Existem algumas enzimas que catalisam substratos similares, mas normalmente são mais específicas para um deles.

NOMENCLATURA

À medida que enzimas foram sendo descobertas, receberam nomes arbitrários. Como exemplo, a lisozima recebeu o seu nome por ter a capacidade de fazer a lise (ruptura) da parede celular de determinadas bactérias. Tendo nascido a necessidade de sistematizar os nomes das enzimas, foi decidido atribuir nomes relativos aos substratos que catalisam e contendo a terminação "-ase". Por exemplo, a amilase catalisa a hidrólise do amido e as proteases quebram ligações peptídicas.

Embora esta terminologia tenha simplificado a nomenclatura enzimática, a quantidade de enzimas conhecida (vários milhares) levou à criação de um sistema de divisão de diferentes tipos de enzimas. As enzimas dividem-se então em seis classes principais, de acordo com o tipo de reacção química que catalisam:

Classe 1

Oxidorredutases

Catalisam reacções de oxirredução, transferindo electrões, hidretos (H-) ou protões (H+).

Classe 2

Transferases

Transferem grupos químicos entre moléculas.

Classe 3

Hidrolases

Utilizam a água como receptor de grupos funcionais de outras moléculas.

Classe 4

Liases

Formam ou destroem ligações duplas, respectivamente retirando ou adicionando grupos funcionais.

Classe 5

Isomerases

Transformam uma molécula num seu isómero.

Classe 6

Ligases

Formam ligações químicas por reacções de condensação, consumindo energia sob a forma de ATP.

Cada classe divide-se, por sua vez, em subclasses, também numeradas. As subclasses definem em que tipo de grupo as enzimas actuam. Por exemplo, um determinado grupo de enzimas pode pertencer à subclasse EC 2.1, que engloba "enzimas que transferem grupos contendo um carbono". As subclasses dividem-se ainda em sub-subclasses; continuando com o mesmo exemplo, existe a classe EC 2.1.1, que engloba as metiltransferases, ou seja, enzimas que transferem um grupo metilo. Finalmente, cada enzima recebe um quarto dígito específico à reacção que catalisa; por exemplo, a enzima histamina N-metiltransferase tem o número EC 2.1.1.8 e catalisa especificamente a transferência de um grupo metilo para a histamina.

A nomenclatura das enzimas foi definida por uma comissão especializada, a Enzyme Committee (EC), que pertence à União Internacional de Bioquímica e Biologia Molecular (IUBMB). Cada enzima recebe então uma nomenclatura no formato EC X.Y.W.Z por esta razão. A Comissão de Nomenclatura da IUBMB (Nomenclature Committee of the International Union of Biochemistry and Molecular Biology, NC-IUBMB) é a responsável actual, em geral, pela nomenclatura de moléculas e processos relacionados à Bioquímica (e à Biologia Molecular).

Além do número EC, cada enzima possui um nome sistemático próprio, constituído pelos nomes dos substratos e da classe em que actuam. Usando o exemplo anterior da histamina N-metiltransferase (nome comum), esta enzima tem como nome sistemático S-adenosil-L-metionina:histamina N-tele-metiltransferase, indicando que a S-adenosil-L-metionina é o grupo dador, a histamina o aceitador, o grupo transferido é o metilo e a enzima é uma transferase. Os nomes comuns de enzimas são empregues de forma mais frequente que os sistemáticos para simplificação da escrita, em especial quando não existe possibilidade de confusão com outras enzimas (não existem, por exemplo, outras metiltransferases de histamina).

A exposição dos alimentos a temperatura do cozimento, destrói as enzimas neles contidos, que foram exatamente criadas pela natureza para facilitar a sua digestão. Sábia a natureza não? Mas nós aproveitamos este presente que a natureza nos oferece?

Quando os alimentos são cozidos, são destruídas estas enzimas necessárias à sua digestão, e o organismo é obrigado a usar as suas próprias reservas, gastando no processo mais energia e recursos são deslocados.

Na alimentação vegetariana viva, crudívora ou crudicista os alimentos são aproveitados na sua integralidade e frugalidade, pois eles já trazem consigo a vitalidade e a facilidade da auto-digestão enzimática. O trabalho digestivo será menor e não haverá deslocamento energético entre células, órgãos ou sistemas.

A outra vantagem é evitar o fenômeno chamado de leucocitose digestiva, que acontece cada vez que for ingerido algum alimento cozido ou processado (também balas, bolachas, salgadinhos, refrigerantes). O número de leucócitos (glóbulos brancos) no sangue aumenta e se normaliza somente depois de 90 minutos depois de cada refeição.

Tal fenômeno não acontece quando ingerimos os alimentos vivos e crus, mas inegavelmente vai, ao longo dos anos de alimentação 100% cozida, debilitando o sistema de defesa do organismo. Mas afinal qual é a importância das enzimas?

Enzimas são estruturas protéicas ativas, básicas, essenciais à vida. Sem enzimas, a vida como a conhecemos, não seria possível. As enzimas representam a fonte de energia orgânica e a vitalidade bioquímica central de toda a estrutura viva existente, incluindo-se os animais, plantas, algas e microorganismos.

As enzimas são essenciais para a formação estrutural, crescimento, desintoxicação, defesa e mecanismos de cura do organismo vivo. São fundamentais na regulação das atividades bioquímicas do organismo, como a digestão e absorção de alimentos, equilíbrio hormonal, atividade cerebral, humor, sexualidade, circulação sanguínea, respiração, estímulos nervosos, reposição celular, sistema imunológico, mecanismos dos sentidos (paladar, olfato, tato, visão e audição) e outras.

Sem enzimas, nem mesmo se efetiva a função de assimilação e distribuição de vitaminas e sais minerais. A vitalidade e longevidade estão relacionadas às enzimas.

Toda a nossa saúde depende da manutenção de níveis enzimáticos adequados. Por exemplo, são detectadas carências enzimáticas em muitos casos de doenças crônicas, como câncer, reumatismo, artrite reumatóide, alergias e doenças cardiovasculares, entre outras.

As enzimas podem ser divididas em dois grupos, as endógenas e as exógenas. As endógenas são produzidas pelo próprio organismo e as exógenas são obtidas a partir dos alimentos que ingeridos.

As enzimas endógenas se dividem em metabólicas e digestivas:

- As metabólicas estão presentes nas células, no sangue e nos tecidos em geral;

- As digestivas estão presentes no trato digestivo. Ao nascer, recebemos um potencial enzimático metabólico limitado. É como se o organismo recebesse uma “quota” limitada de enzimas. Até onde se sabe, quanto mais enzimas endógenas o organismo precisa usar, ao longo do tempo, menos capacidade lhe resta para manter os níveis enzimáticos necessários. Ou seja, quanto mais rapidamente usamos essa reserva, mais curta será nossa vida e mais deficiente nossa saúde.

Os níveis enzimáticos nos tecidos corporais são elevados na infância e reduzidos na velhice. Um recém-nascido pode apresentar cerca de cem vezes mais enzimas na corrente sanguínea do que um idoso que se alimentou de cozidos durante toda a sua vida. Por outro lado um idoso apresenta cerca de mil vezes mais radicais livres no seu organismo que o recém-nascido. O enfraquecimento dos níveis de enzimas está ligado ao aumento de radicais livres, associado à carência de minerais.

A redução do potencial enzimático do organismo é causa de doenças degenerativas e envelhecimento precoce.

Os alimentos crus trazem consigo as enzimas necessárias à sua própria digestão. As enzimas digestivas, presentes na saliva (ptialina), no estômago (proteases), nos intestinos (lípases) e as produzidas pelo pâncreas, atuam como reservas ou para complementar o processo digestivo.

Assim, o corpo conta com a presença das enzimas digestivas que já vêm com os alimentos vegetais e crus.

A redução do nosso potencial enzimático é provocada principalmente e em ordem de importância, por:

1. Ingestão de alimentos pobres em enzimas;

2. Estresse;

3. Consumo de álcool, açúcar e outros destruidores de vitaminas e minerais;

4. Uso excessivo de medicamentos e;

5. Poluição ambiental.  

Para a digestão e assimilação da comida cozida, o corpo precisa usar suas próprias enzimas que poderiam estar servindo para atividades mais importantes, como limpar o fígado, proteção contra tumores, eliminação de radicais livres e toxinas em geral. Tudo isso, porque o cozimento destruiu as enzimas que já estavam contidas nos alimentos quando crus.

Sob estresse, ocorrem importantes perdas minerais, o que enfraquece os níveis de enzimas metabólicas e reduz a capacidade das enzimas digestivas.

O açúcar refinado, além de desativar processos enzimáticos, ainda é um agente desmineralizante, que rouba cálcio, magnésio, ferro e vitaminas do complexo B, e é um agente depressor do sistema imunológico.

O abuso de bebidas alcoólicas reduz as reservas corporais de tiamina (vitamina B1), e de outras vitaminas envolvidas com a estruturação enzimática.

O uso constante de medicamentos, principalmente os antibióticos, enfraquece os mecanismos de defesa do organismo, interfere nos processos de auto-regulação e homeostase, afetando as funções enzimáticas.

A poluição ambiental origina a ingestão de compostos químicos, moléculas agressoras e metais pesados, que intoxicam e alteram as funções celulares, prejudicando também a plena função das enzimas.

Esses fatores associados causam um aumento de radicais livres, devido à incapacidade das enzimas metabólicas de inibir a sua formação (radicais livres). Em quantidades elevadas, esses radicais livres, interferem nas atividades celulares, provocando mutações, erros genéticos, inibição de secreções celulares, entre outros problemas.

Outra conseqüência, menos evidente, mas relevante, da diminuição gradual dos níveis enzimáticos do organismo, é que nos tornamos menos sensíveis aos outros e a nós mesmos, prejudicando nossa qualidade de vida e evolução espiritual. Desperdiçamos demasiada energia nas desarmonias metabólicas e deixamos de usá-la para outras finalidades mais importantes e existenciais.O alimento cru contém as enzimas necessárias para ser digerido

O Dr. Edward Howell - que dedicou a vida toda ao estudo das enzimas - chegou a concluir que estas são as transportadoras da energia vital. Todos os organismos possuem uma variedade quase infinita de enzimas que atuam como catalisadores das mais diferentes funções. No corpo humano foram encontradas milhares delas; as implicadas na digestão são somente doze.

Utilizando o mesmo exemplo dado pelo Dr. Howell em seu livro "Enzyme Nutrition", é como se, ao nascer, o ser humano recebesse uma doação muito grande, embora limitada, de enzimas - ou energia vital - como se fosse uma soma de dinheiro depositada no banco. Se, durante a vida, se retira energia vital desta conta, sem nunca ter o cuidado de fazer depósitos nela, chegará o momento em que esta se esgotará.

Se tomarmos, por exemplo, uma maçã e a comemos crua, aproveitaremos as enzimas ativas que promovem a sua fácil digestão. Trata-se das mesmas enzimas que provocam a putrefação do fruto quando ele não é utilizado. Quando isto acontece com um fruto caído da árvore sobre o solo, resulta numa devolução de nutrientes orgânicos à nossa Mãe Terra, completando assim o ciclo vital do fruto. Se as condições são favoráveis, é até possível às sementes brotarem, dando lugar ao nascimento de uma nova planta.

Retornando ao nosso exemplo, a situação será diferente se comermos o alimento cozido. Neste caso, as enzimas estão inativas (as enzimas são compostas por dois elementos que, ao serem expostos a uma temperatura superior a 45º C, ou a certo tipo de radiação, distanciam-se tanto entre elas a ponto de resultarem inertes) e nosso corpo deverá proporcionar as enzimas digestivas necessárias, valendo-se da reserva de energia vital.

Quando a alimentação é constituída massivamente por receitas cozidas e processados industrialmente, o que fazemos é retirar continuamente de nossa conta bancária. É desta forma que, na produção das doze enzimas digestivas, investimos a maior parte de nossa reserva de energia.

O prejuízo, ao cozinhar os alimentos, não se limita à perda total das enzimas, perdem-se em forma considerável também as vitaminas - às vezes totalmente como no caso da C e B12 - e acontecem alterações das gorduras, minerais e proteínas que deixam de ser metabolizadas do mesmo jeito que no alimento cru, pois se convertem, muitas vezes, em toxinas.

No caso do forno microondas o quadro é ainda mais grave pelo fato que suas intensas radiações destroem completamente o campo energético dos alimentos, desvitalizando-os e modificam mais ainda sua estrutura.

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