Componentes Quimicos das Células

Componentes Quimicos das Células

Profa. Karine Bastos

Aula 2 - Os Componentes Químicos das Células

Classificação dos Componentes

Inorgânicos

Orgânicos

Ácidos nucléicos Hidratos de carbono

Lipídios

Proteínas

Polímeros Importantes

Ácidos nucléicos • Pentose + Base nitrogenada + Fosfato

Polissacarídeos: Polímeros de glicose • Glicogênio, amido, celulose.

Proteínas (polipeptídeos)

• Aminoácidos combinados através de ligações peptídicas.

Água

““Componente mais abundante da célula.” Componente mais abundante da célula.”

Solvente natural para íons;

Meio para dispersão coloidal da maior parte das macromoléculas;

Indispensável para atividades metabólicas;

Nas células

Água

o Capacidade de ionizar-se com proteínas; o Intervém na eliminação de substâncias da célula; o Absorve calor: Evita mudança drástica na Tcélula.

Sais

Dissociação

Manter a pressão osmótica; Equilíbrio ácido-base da célula.

Alguns íons inorgânicos Mg2+ : co-fator não enzimático;

HPO4 2- : componente de fosfolipídios e nucleotídeos;

Ca2+ : transmissão de sinais;

Alguns minerais não ionizados

CaHPO4 e CaCO3: ossos e dentes;

Fe: ligações C-metal (ex. hemoglobina, várias enzimas);

Atividade celular normal: Mg, Cu, I, Se, Ni, Mb, Zn

Sais

Ácidos Nucléicos DNA: Banco de informação genética;

Sequências de nucleotídeos contêm o código que estabelece a sequência dos aminoácidos.

Ácidos Nucléicos

“Monômeros: nucleotídeosnucleotídeos”

Presente no núcleo (maior quantidade) Cromossomos;

Citoplasma Mitocôndrias e cloroplastos;

RNA Núcleo: onde se forma;

Citoplasma: Síntese protéica;Síntese protéica;

Ácidos Nucléicos hidratos de carbono (pentose) + base nitrogenada (purinas e pirimidinas) + ácido fosfórico

Bases Nitrogenadas

Pirimidinas: anel heterocíclico

DNA: timina (T) e citosina (C) RNA: uracila (U) e citosina (C)

Purinas: anéis fusionados (cíclicos) Adenina (A) e guanina (G)

Diferenças fundamentais entre DNA e RNA

Desoxirribose (X = H) e tiamina (T); Molécula dupla: 2 cadeias polinucleotídicas;

RNA Ribose (X = OH) e uracila (U);

Pirimidinas: anel heterocíclico

DNA: timina (T) e citosina (C) RNA: uracila (U) e citosina (C)

Purinas: anéis fusionados (cíclicos) Adenina (A) e guanina (G)

Diferenças fundamentais entre DNA e RNA

Desoxirribose (X = H) e tiamina (T); Molécula dupla: 2 cadeias polinucleotídicas;

Nucleosídeo e Nucleotídeo

ADP – Adenosina difosfato ATP – Adenosina trifosfato

Base nitrogenada + pentose

NUCLEOTÍDEO Base nit. + pentose + fosfato

Ligação de alta energia

DNA: Dupla Hélice

Duas cadeias helicoidais antiparaleals de ácidos nucléicos;

Bases nitrogenadas na face interna da dupla hélice;

Ligação 3- 5fosfodiéster seguem sentidos contrários;

Pontes de hidrogênio entre os pares de base;

Possíveis pares de base: A – T, T – A, C – G e G – C;

RNAm

Leva a informação copiada do DNA, estabelecendo a seqüência de AAs das proteínas;

RNAr 50% da massa do ribossomo;

RNAt

Identificam e transportam os AAs até o ribossomo;

RNAt

TranslaçãoTranslação

• Inicia quando o ribossomo reconhece o códon de início: 5AUG 3 (metionina);

• Parada: UAA, UAG, UGA;

Codificação de Proteínas

“A estrutura básica de todas as proteínas é codificada por um alfabeto de 4 letras:

Purinas = Pirimidinas

A + G = C + T AT/GC varia entra as espécies;

Decodificação da Informação Genética

Descodificação da Informação Genética

http://vcell.ndsu.nodak.edu/animations/transcription/movie.htm http://www.johnkyrk.com/index.html

Hidratos de Carbono

“Constituintes estruturais das membranas celulares e da matriz extracelular”

Composição Carbono, Hidrogênio e Oxigênio

Classificação – Número de monômeros

Monossacarídeos Dissacarídeos

Oligossacarídeos

Polissacarídeos

Monossacarídeos

Açúcares simples: CAçúcares simples: Cn(H(H22O)O)n

Classificação – Número de carbonos

Trioses 3 carbonos

Tetroses 4 carbonos

Pentoses 5 carbonos

Hexoses

Glicose Galactose

Frutose

Dissacarídeos “Combinação de 2 monômeros de hexose.’’

Lactose Glicose + Galactose

Sacarose Glicose + Frutose

Maltose Glicose + Glicose

Maltoseβ-D-glicosea-D-glicose Ligação glicosídica

Ligação glicosídica

“Não estão livres, mas unidos à lipídios e proteínas: Glicolipídeos Glicolipídeos e Glicoproteínas Glicoproteínas.”

Oligossacarídeos

Polissacarídeos

Celulose

Amido e Glicogênio Reservas energéticas em vegetais e animais;

Celulose Parede celular vegetal;

Lipídios

Solúveis em solventes orgânicos

Cadeias abertas grandes; Anéis benzeno;

Tipos

Triacilgliceróis Fosfolipídios

Esteróis

Triacilgliceróis (Triglicerídios)

“Triésteres de ácidos graxos + glicerolTriésteres de ácidos graxos + glicerol”

Ácidos graxos

Saturados

Insaturados angulosidades e flexibilidade → à membrana plasmática;

Glicerol: Triálcool

Fosfolipídios álcool ou serina

Fosfolipídios

Glicerofosfolipídios Esfingofosfolipídios serina

glicerol

fosfatidilcolina (lecitina) esfingomielina esfingosina ceramida glicerofosfato

Tipos de Fosfolipídios Tipos de Fosfolipídios

Esteróis

colesterolciclopentanoperidrofenantreno * Colesterol Membranas e espaço extracelular.→

Esteróis

Função dos lipídios Grupo químico unido à estrutura básica

Inclui vários hormônios e a vitamina A.

Proteínas

“Cadeias de aminoácidos unidas por ligações peptídicas.”

Classificação:

2 AAs: dipeptídeo 3 AAs: tripeptídeo

Alguns AAs: oligopeptídeo Muitos AAs: polipeptídeo

“As proteínas podem ter funções estruturais e enzimáticas.“

Proteínas de Membrana Proteínas de Membrana

Proteínas Conjugadas

Unidas à porções não protéicas – Grupos ProstéticosGrupos Prostéticos

Glicoproteínas Proteína + hidrato de carbono

Nucleoproteínas Proteína + ácidos nucléicos

Lipoproteínas

Proteína + lipídio * LDL e HDL

Cromoproteínas

Proteína + pigmento * Hemoglobina e mioglobina grupo →heme

Funções

Elementos estruturais (colágeno) e sistemas contráteis;

Armazenamento (ferritina);

Veículos de transporte (hemoglobina);

Hormônios;

Anti-infecciosas (imunoglobulina);

Enzimáticas (lipases);

Nutricional (caseína);

Agentes protetores;

Níveis de Organização Terciária

Secundária (α hélice)

Primária Quaternária

Interações/Ligações Químicas

Resultado da força de atração entre grupos ionizados de carga contrária.

Permitem a associação de grupos não-polares.

Ligação covalente: forte. Ocorre com emparelhamento de elétrons.

H é compartilhado entre 2 átomos eletronegativos (O ou N).

* Interações de van der Waals: Ocorrem entre átomos muito próximos um do outro.

Enzimas

Catalisadores biológicos; Aceleram as reações sem sofrer modificações;

Reutilização;

Especificidade;

Velocidade da reação: Vcom enzima = 10 - 10 x Vsem enzima 8 1

Reações Enzimáticas

Modelo chave-fechadura

- Alta similaridade entre substrato e geometria do sítio de ligação.

Modelo encaixe-induzido

- A ligação do substrato induz uma mudança conformacional na enzima.

Inibição Enzimática Irreversível – A conformação do sítio ativo da enzima é modificada.

Reversível Competitiva – Os inibidores se ligam ao sítio ativo.

Não competitiva - Não se liga à enzima no sítio ativo.

Incompetitiva ou Acompetitiva – O inibidor só se liga ao estado de transição enzima-substrato (ES).

Competitiva Não-competitiva

• O inibidor compete diretamente com o substrato pelo sítio ativo da enzima; • O inibidor é semelhante ao substrato, ligase ao sítio ativo, mas não reage com ela; • Aumentando-se a [S], a inibição é revertida; • Este tipo de inibição depende das concentrações de substrato e de inibidor;

Inibição Enzimática

• O inibidor não-competitivo não é semelhante ao S, ligando-se fora do sítio ativo (altera a conformação da E); • Os efeitos da inibição não são revertidos quando aumenta [S]; • Este tipo de inibição depende apenas da concentração do inibidor;

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