Metabolismo de proteina

Metabolismo de proteina

Metabolismo de Proteínas

Função das Proteínas

  • Hormônios e receptores

  • Enzimas

  • Neurotransmissores

  • Proteínas estruturais

  • Proteínas contráteis

  • Proteínas motoras

  • Proteínas transmembranas

  • Milhares de peptídeos reguladores,

  • sinalizadores, entre outros

Papel das Proteínas no Organismo

  - Função plástica e construtora:         As proteínas são utilizadas na reparação e construção de tecidos no organismo e estão presentes em todas as células. Cabelos, unhas, pele, músculo, tendões e ligamentos são formas de proteínas estruturais.         - Função reguladora:         As proteínas estão presentes nos hormônios e enzimas que atuam na regulação dos processos metabólicos e fisiológicos ligados ao exercício físico.         - Função energética:         As proteínas fornecem energia quando os carboidratos e os lipídios são insuficientes para satisfazer as necessidades energéticas. Em exercícios prolongados, com mais de uma hora de duração, as proteínas contribuem com 5 a 10% do total de energia necessária.

Digestão de Proteínas

  • As proteínas sofrem digestão gástrica, pancreática e intestinal.

Catabolismo

Catabolismo: são processos metabólicos que implicam na “quebra” de substâncias complexas em substâncias mais simples. A “quebra” das proteínas do tecido muscular para obter energia é um exemplo de catabolismo.

Anabolismo

São processos metabólicos que implicam na construção de moléculas a partir de outras. A síntese protéica, a síntese de ácidos graxos e a síntese de hormônios são exemplos de reações anabólicas.

Enzimas envolvidas na digestão de proteínas

  • TRIPSINA

  • Carbonila: lisina

  • ou arginina

  • PEPSINA ( estômago)

  • AminoácidosAromáticos:

  • Fenilalanina,

  • triptofano, tirosina

As outras enzimas liberadas no intestino

delgado são ativadas pela ação da tripsina.

que hidrolisa parte destes enzimogênios,

tornando-os ativos

Enzimas envolvidas na digestão de proteínas

  • TRIPSINA: é um tipo de enzima que age nas proteínas que se encontram no quimo (massa de aspecto branco leitoso que corresponde bolo alimentar depois de no estômago se juntar com ácido clorídrico (HCl) que dilacera as fibras musculares e da pepsina que desdobra as proteínas em peptídeos mais simples) dentro do intestino delgado (no duodeno - primeira parcela do intestino delgado). É produzida pelo pâncreas em uma forma inativa denominada tripsinogênio, que ao atingir o duodeno se transforma em tripsina ativa devido a enteroquinase presente no suco intestinal.A tripsina atua sobre o quimotripsinogênio e as propeptidases, transformando-os em quimotripsina e peptidases ativas.

Enzimas envolvidas na digestão de proteínas

  • PEPSINA: ela só reage em meio ácido. Por isso, o estômago também produz ácido clorídrico (HCl). Quando em contato com o ácido clorídrico, o pepsinogênio (enzima "inativa" que está presente no suco gástrico) transforma-se na pepsina, que é "ativa".

A pepsina atua sobre proteínas no processo de quimificação, dando origem ao quimo.

Enzimas do Intestino Delgado

  • CARBOPEPTIDASE A : Carboxila terminal, valina, leucina, isoleucina, alanina.

  • CARBOPEPTIDASE B : Carboxila terminal, arginina e lisina

  • QUIMIOTRIPSINA : Carboxila terminal, metionina, leucina e aas aromáticos.

  • ELASTASE : Resíduos de alanina, serina ou glicina

Anabolismo

São processos metabólicos que implicam na construção de moléculas a partir de outras. A síntese protéica, a síntese de ácidos graxos e a síntese de hormônios são exemplos de reações anabólicas.

Roda dos Alimentos

AMINOÁCIDOS

CARACTERÍSTICAS GERAIS

  • São as unidades fundamentais das proteínas

  • Todas as proteínas são formadas a partir da ligação em sequencia de apenas 20 aminoácidos

  • Existem, além desses 20 aminoácidos principais,alguns animoácidos especias,que só aparecem em alguns tipos de proteínas

CARACTERÍSTICAS GERAIS

  • Os aminoácidos que intervem na composição das proteínas são números de 20 e obedecem a estrutura geral representada na figura abaixo:

Estrutura Química Geral

  • Os 20 aminoácidos possuem características estruturais em comum,tais como:

  • A presença de um carbono central,quase sempre assimétrico

  • Ligados a esse carbono central,um agrupamento carboxila, um agrupamento amina e um átomo de de hidrogênio.

  • O quarto ligante é um radical chamado genericamente de “R”,responsável pela diferenciação entre os 20 aminoácidos.

SÍNTESE DE PROTEÍNAS

Transcrição

  • Ocorrência no interior celular (Núcleo);

  • mRNA a partir de DNA(polimerase):

  • Pontes de hidrogênio

  • Duas cadeias se afastam

  • Inicia formação mRNA (complementaridade)

  • Bases azotadas (G-C e U-A)

  • Restabelecimento da dupla helice após findar a leitura

  • Processamento ou maturação: íntrons e éxons

  • mRNA sai do núcleo.

Tradução

  • Ocorre no citoplasma;

  • Leitura mRNA dara origem a proteína;

  • mRNA, ribossomos, tRNA, enzimas e o ATP;

  • Três etapas:

  • Iniciação: 5’ vai até AUG(metionina);

  • Alongamento: ligações peptidicas entre os aminoacidos ligados pelo tRNA;

  • Finalização:codon final (UAA, UAG ou UGA)

“EM TUDO O QUE A NATUREZA OPERA,ELA NADA FAZ BRUSCAMENTE”(LAMARK)

“EM TUDO O QUE A NATUREZA OPERA,ELA NADA FAZ BRUSCAMENTE”(LAMARK)

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