trabalho de carboidratos lipidios e proteinas

trabalho de carboidratos lipidios e proteinas

(Parte 1 de 2)

SUMÁRIO

1.0 INTRODUÇÃO

04

2.0 Desenvolvimento

05

3.0 Proteínas

05

4.0 Carboidratos

12

5.0 Lipídios

13

6.0 CONCLUSÕES

18

7.0 Referências biográficas

19

03

1.0 Introdução

Os organismos vivos são compostos por milhares de moléculas inorgânicas e orgânicas diferentes. Contêm cerca de 27 elementos químicos. O número real depende do tipo de célula e a espécie de organismo. Acima de 99% da massa da maioria das células, são compostos por oito elementos denominados elementos principais. Os outros constituintes são elementos secundários. A grande maioria dos constituintes moleculares dos sistemas vivos contém carbonos ligados covalentemente a outros carbonos e a átomos de hidrogênio, oxigênio e nitrogênio.

Não há açúcar no solo, no ar ou na água das chuvas, mas o caule da cana-de-açúcar tem de 10% a 20% de açúcar.Onde a planta busca esse açúcar Única resposta possível: ela própria o fabricou dentro de suas células.

As biomoléculas ,como o próprio nome já diz ,são as moléculas da vida ,que possuem como esqueleto principal átomos de carbonos,fazendo parte desta forma,dos componentes orgânicos da célula .estas moléculas ,os carboidratos ,lipídios e proteínas são fundamentais em nosso corpo ,pois desenvolvem funções importantes para a manutenção da vida.

04

2.0 Desenvolvimento

2.1 As macromoléculas são construídas pela união química de precursores relativamente simples (subunidades monoméricas) para formar polímeros de unidades repetidas. Todos os organismos vivos têm os mesmos tipos de subunidades monoméricas que além da formação de macromoléculas exercem, também, várias funções biológicas. As ligações específicas para cada tipo de macromolécula, são formadas por reações de condensação com perda de água, em processos que requerem o fornecimento de energia As macromoléculas são formadas a partir unidades monoméricas. As macromoléculas intracelulares são polímeros de elevada massa molecular formadas com precursores relativamente simples.

2.2 O tamanho de uma molécula é dado em termos de massa molecular. A unidade de massa empregada é o dalton (D) (1000 D = 1 kilodalton = kD) onde 1 D é definido como 1/12 da massa do átomo de 12C. As três principais classes de moléculas biológicas são:

3.0 Proteínas. São longos polímeros formados por vinte diferentes aminoácidos. Apresentam elevada massa molecular que variam de centenas a milhões de daltons. Atuam como elementos estruturais, catalisadores (enzimas), anticorpos, transportadores, hormônios, reguladores gênicos, toxinas.

4.0 Carboidratos. São polímeros de açúcares simples, como a glicose, com elevadas massas moleculares. Liberam e armazenam energia e também são elementos estruturais extracelulares.

5.0. Lipídeos. São formados por moléculas relativamente pequenas (ao redor de 300-1.500 D) que podem se associar para constituir grandes moléculas que servem, principalmente, como componentes estruturais das membranas, como forma de armazenamento de energia e outras funções (hormônios esteróides, vitaminas, proteção, material isolante).

3.1 As proteínas são as biomoléculas mais abundantes nos seres vivos e exercem funções fundamentais em todos os processos biológicos. São polímeros formados por unidades monoméricas chamadas α -aminoácidos, unidos entre si por ligações peptídicas. As proteínas são constituídas de 20

05

aminoácidos-padrão diferentes reunidos em combinações praticamente infinitas, possibilitando a formação de milhões de estruturas diversas.

3.1,1 As proteínas são componentes essenciais à matéria viva. Atuam como catalizadores (enzimas), transportadores (oxigênio, vitaminas, fármacos, lipídeos, ferro, cobre.), armazenamento (caseína do leite), proteção imune (anticorpos), reguladores (insulina, glucagon), movimento (actina e miosina), estruturais (colágeno), transmissão dos impulsos nervosos (neurotransmissores) e o controle do crescimento e diferenciação celular (fatores de crescimento) Além das resumidas acima, citam-se algumas funções de grande importância fisiológica das proteínas: manutenção da distribuição de

água entre o compartimento intersticial e o sistema vascular do organismo; participação da homeostase e coagulação sangüínea; nutrição de tecidos; formação de tampões para a manutenção do pH. Baseado na sua composição, as proteínas são divididas em simples, que consistem somente de cadeias polipeptídicas, e conjugadas que, além das cadeias polipeptídicas também possuem componentes orgânicos e inorgânicos. A porção não-peptídica das

proteínas conjugadas é denominada grupo prostético. As mais importantes proteínas conjugadas são: nucleoproteínas, lipoproteínas, fosfoproteínas, metaloproteínas, glicoproteínas, hemoproteínas e flavoproteínas.

3.1.2 As proteínas variam amplamente em suas massas moleculares.

3.1.3 Algumas atingem valores acima de um milhão de daltons. O limite mínimo é mais difícil de definir mas, em geral, considera-se que uma proteína quando existir pelo menos 40 resíduos de aminoácidos. Isso representa o ponto de demarcação no tamanho entre um polipeptídeo e uma proteína, entretanto deve-se enfatizar que essa é uma definição de conveniência, pois não existem diferenças marcantes nas propriedades dos polipeptídeos grandes e proteínas pequenas.

3.1,4 As propriedades fundamentais das proteínas permitem que elas participem de ampla variedade de funções:

3.1.5 As proteínas são polímeros constituídos por unidades monoméricas chamadas α−aminoácidos.

3.1.6 Estrutura das proteínas

06

A estrutura das proteínas é extraordinariamente complexa e seu estudo requer o conhecimento dos vários níveis de organização. A distinção dos níveis de organização é realizada em termos de natureza das interações necessárias

para a sua manutenção. Destingem-se quatro níveis de organização existentes nas proteínas. Os conceitos a seguir destinam-se fundamentalmente a melhor compreensão das estruturas protéicas, pois existem casos de sobreposição entre os diferentes níveis de organização. As quatro estruturas são:

3.2 Primárias: número, espécie e a seqüência dos aminoácidos unidos por ligações peptídicas e pontes dissulfeto. É especificada por informação genética.

3.3 Secundárias: arranjos regulares e recorrentes da cadeia polipeptídica (α−hélice e folha β pregueada).

3.4 Terciárias: pregueamento não periódico da cadeia polipeptídica, formando uma estrutura tridimensional estável.

3.5 Quaternárias: arranjo espacial de duas ou mais cadeias polipeptídicas (ou subunidades protéicas) com a formação de complexos tridimensionais.

3.2.1 Estrutura primária Cada cadeia polipeptídica tem uma seqüência específica de aminoácidos determinada por informação genética.

3.2.2 A estrutura primária descreve o número de aminoácidos, a espécie, a seqüência (ordem) e a localização das pontes dissulfeto (cistina) de uma cadeia polipeptídica. A estrutura é estabilizada pelas ligações peptídicas e pontes dissulfeto. Polipeptídeos com funções e seqüências de aminoácidos similares são denominados homólogos.

3.2.3 O conhecimento das seqüências de aminoácidos em proteínas é importante por várias razões:

3.2.4 Compreender como as proteínas realizam suas ações moleculares.

3.2.5 Compreender os efeitos das mutações resultantes da substituição ou deleções de um ou mais aminoácidos nas proteínas.

3.2.6 Verificar como proteínas similares em diferentes organismos podem contribuir com informações acerca das vias evolutivas.

3.2.7 Comparar seqüências específicas de proteínas com funções similares em espécies diferentes.

07

3.2.8 Identificar a presença de repetições de seqüências em diferentes proteínas para agrupá-las em famílias.

3.2.9 Estudar da constituição de proteínas desconhecidas. Atualmente são conhecidas as estruturas primárias de numerosas proteínas. A primeira a ser determinada foi a insulina (Sanger, 1953) que possui duas cadeias polipeptídicas: cadeia A (21 aminoácidos) e B (30 aminoácidos) que estão unidas entre si por duas pontes dissulfeto (Cys−S−S−Cys):

3.3.1. Estrutura secundária

As proteínas apresentam arranjos tridimensionais com dobramentos regulares denominados estruturas secundárias das proteínas. Esta estrutura é estabilizada por pontes de hidrogênio entre o oxigênio carbonil de uma ligação peptídica e o hidrogênio amida de uma outra ligação peptídica próxima (−NH⋅⋅⋅⋅O=C−). A presença de numerosas pontes de hidrogênio entre as ligações peptídicas tem grande significado na estabilização da estrutura secundária. Existem dois tipos de estruturas secundárias: α −hélice e folha β pregueada.

3.3.2 Na estrutura α-hélice, a molécula polipeptídica se apresenta como uma hélice orientada para a direita como se estivesse em torno de um cilindro, mantida por pontes de hidrogênio arranjadas entre os grupos C=O e o H−N das ligações peptídicas. Cada volta da hélice corresponde a 3,6 resíduos de aminoácidos

3.3.3 A presença dos aminoácidos prolina e hidroxiprolina, cujas estruturas cíclicas relativamente rígidas não se encaixam à hélice, forçam a cadeia a dobrar-se rompendo a estrutura secundária regular.

3.3.4 Esses dois aminoácidos, também como a glicina, favorecem a formação de conformação folha β pregueada.

3.3.5 Seqüências polipeptídicas com grande número de aminoácidos com carga (ácido aspártico, ácido glutâmico) e grupos R volumosos (triptofano) são incompatíveis com a estrutura helicoidal pelos efeitos provocados por suas cadeias laterais.

3.3.6 A cromatografia de afinidade envolve a propriedade de algumas proteínas

08

de se ligarem por interações não-covalentes. Um ligante se liga covalentemente a uma matriz inerte, exemplo, agarose (uma matriz de resina sólida) que é colocada em uma coluna. Uma mistura de biomoléculas é passada através da coluna.

3.3.7 As substâncias sem afinidade pelo ligante passam pela coluna e são lavadas por um tampão. A proteína desejada liga-se ao ligante de forma específica de modo não-covalente. A proteína ligada pode ser eluída por solução de ligantes livres ou aplicando solventes orgânicos ou, ainda, por soluções de pH ou força iônica diferente.

3.4.1 A estrutura terciária descreve a conformação específica da cadeia polipeptídica secundária que resulta numa estrutura mais compacta onde os átomos ocupam posições específicas. O dobramento protéico é um processo no qual uma molécula não organizada, nascente (recentemente sintetizada) adquire uma estrutura altamente organizada como conseqüência de interações entre as cadeias laterais presentes na sua estrutura primária. A estrutura terciária apresenta várias características importantes.

3.4.2 Muitos polipeptídeos dobram de modo que os resíduos de aminoácidos que estão distantes um do outro na estrutura primária podem estar próximos na estrutura terciária. Devido ao empacotamento eficiente pelo dobramento da

cadeia polipeptídica, as proteínas globulares são compactas. Durante o processo, a maioria das moléculas de água são excluídas do interior da proteína tornando possível interações entre grupos polares e não−polares.

3.4.3 Algumas cadeias polipeptídicas dobram-se em duas ou mais regiões compactas conectadas por um segmento flexível de cadeia polipeptídica. Essas unidades globulares compactas, chamadas domínios, são formadas por 30 a 400 resíduos de aminoácidos.

3.4.4 Dominios são segmentos estruturalmente independentes que têm (a) Unidade (b) Grampo (c) Meandro (d) Chave grega (e) Sanduíche. funções específicas. Por exemplo, o receptor protéico CD4, que permite a ligação do vírus da imunodeficiência humana (HIV) com a célula do hospedeiro, é formado

por quatro domínios similares de aproximadamente 100 aminoácidos cada. As

pequenas proteínas possuem, geralmente, apenas um domínio.A estruturaterciária tridimensional das proteínas é estabilizada por interações

09

entre as cadeias laterais:

3.4.5 Interações hidrofóbicas.

3.4.6 São as forças não-covalentes mais importantes para a estabilidade da estrutura enovelada. As interações são resultantes da tendência das cadeias laterais hidrofóbicas – presentes na alanina, isoleucina, leucina, fenilalanina e

valina – de serem atraídas umas pelas outras para agruparem-se em áreas específicas e definidas para minimizar seus contatos com a água. Quando circundados por moléculas de água, os grupos hidrofóbicos são induzidos a juntarem-se para ocupar o menor volume possível. Assim, as moléculas de água altamente ordenadas são liberadas do interior, aumentando a desordem do sistema (entropia). O aumento da entropia é termodinamicamente favorável e dirige o dobramento protéico.

3.4.7 Interações eletrostáticas (ligações iônicas). carregados positivamente como os grupos ε-amino, ( − NH3+ ), nas cadeias laterais de resíduos de lisina podem interagir com grupos carregados negativamente, como o grupo carboxila (−COO−) do ácido glutâmico ou ácido aspártico. Cerca de dois terços dos resíduos de aminoácidos com cargas nas proteínas formam pares iônicos (ou pontes salinas: associação de dois grupos iônicos de cargas opostas).

3.4.8 Ligações covalentes. O único tipo de ligação covalente presente na manutenção da estrutura terciária é a ponte dissulfeto formada de dois grupos sulfidrila de cadeias laterais de duas cisteínas (Cys−S−S−Cys) para produzir uma cistina. As pontes dissulfeto separadas uma da outra na estrutura primária (intracadeia) ou entre duas cadeias polipeptídicas (intercadeias) formam-se à medida que a proteína se dobra para adquirir a sua conformação nativa. No meio extracelular, essas ligações protegem parcialmente a estrutura das proteínas de modificações adversas de pH e das concentrações de sais. As proteínas intracelulares raramente contêm pontes dissulfeto devido às altas concentrações citoplasmáticas de agentes redutores.

3.4.9 Pontes de hidrogênio. Grande número de pontes hidrogênio são formadas no interior e na superfície das proteínas (são pontes diferentes daquelas envolvidas na manutenção de α−hélice ou folha β pregueada). Além de formar pontes de hidrogênio entre si, os grupos polares das cadeias laterais

10

dos aminoácidos podem interagir com a água ou com o esqueleto polipeptídico. As pontes de hidrogênio contribuem moderadamente para direcionar o enovelamento.

3.4.10. Forças de van der Waals. É uma força de atração inespecífica que

(Parte 1 de 2)

Comentários