aminioacidos e proteinas

aminioacidos e proteinas

Universidade Federal do Rio Grande

Escola de Química e Alimentos Programa de Pós-Graduação em Engenharia e Ciência de Alimentos

Parte I: Biomoléculas Capítulo 3: Aminoácidos e ProteínasCapítulo 3: Aminoácidos e Proteínas

Dr. Carlos André Veiga Burkert 1º Semestre de 2011

Aminoácidos

São compostos de função mista amina e ácido carboxílico, caracterizando-se por apresentar tais grupos funcionais ligados a um mesmo átomo de carbono adjacente, que por sua vez está ligado a um resíduo R variável, que determina as propriedades específicas de cada aminoácido

Aminoácidos Aminoácidos de ocorrência nas estruturas proteicas

Aminoácidos

Os aminoácidos podem ser essenciais e não-essenciais

Aminoácidos essenciais: Histidina, Isoleucina, Leucina,

Lisina, Metionina, Fenilalanina, Treonina, Triptofano, Valina

Aminoácidos –curva de titulação Curva de titulação do aminoácido glicina

Aminoácidos –curva de titulação

Curvas de titulação dos aminoácidos ácido glutâmico (a) e histidina (b); o ponto isoelétrico do ácido glutâmico corresponde a 3,2 enquanto da histidina é 7,59

Ligação Peptídica

Ligação resultante da reação de um grupo amino de um aminoácido e de um grupo carboxílico de outro aminoácido, com eliminação de uma molécula de água

Macromolécula (massa molecular superior a 10000 Da) sintetizadas por organismos vivos, resultantes da condensação de um grande número de aminoácidos através das ligações peptídicas, sendo que a seqüência de aminoácidos é característica e única para cada proteína e determinante de sua estrutura espacial e sua função biológica

Proteínas - definição

Os peptídeos também são formados por aminoácidos, mas possuem massa molecular inferior a 10000 Da, o que determinada propriedades distintas em relação às proteínas

Pode-se ter dipeptídeos, tripeptídeos, etc, sendo denominados oligopeptídeos os compostos formados por até 10 aminoácidos

Polipeptídeos são formados por mais de 10 aminoácidos, apresentando massa molecular de até 10000 Da

Proteínas - definição Proteínas - definição

Exercem várias funções biológicas, que incluem as contráteis (miosina, actina), estruturais do corpo (colágeno, queratina), biocatalisadoras (enzimas), hormonais (insulina, glucagon, hormônios da tireóide), de transferência (hemoglobina, transferrina) e de reserva (ovalbumina, caseína), proteção (anticorpos, antibióticos, inibidores

Proteínas –função biológica

(ovalbumina, caseína), proteção (anticorpos, antibióticos, inibidores enzimáticos, venenos)

Exercem várias propriedades funcionais, sendo responsáveis principalmente pelas características de textura dos alimentos

As proteínas podem ser:

Simples: são as compostas apenas por aminoácidos

Conjugadas: formadas por uma parte proteica e uma parte não proteica (grupo prostético)

Derivadas: obtidas a partir de proteínas simples, por hidrólise ácida ou enzimática

Proteínas - estrutura Proteínas - estrutura

Proteínas - estrutura

Sequência de aminoácidos da α-caseína bovina. ácido L-aspártico (asp, D); ácido L-glutâmico (glu, E); L-tirosina (tyr, Y); L-cisteína (cys, C); L-asparagina (asn, N); L-glutamina (gln, Q); L-Serina (ser, S); L-treonina (thr, T); L-histidina (his, H); L-lisina (lys, K); L-arginina (arg, R); L-triptofano (try, W); L-glicina (gly, G); L-alanina (ala, A); L-fenilalanina (phen, F); L-Valina (val, V); L-leucina (leu, L), L-isoleucina (ile, I), L-metionina (met, M), L-Prolina (pro, P)

Proteínas - estrutura α-hélice Folha β pregueada

Proteínas - estrutura Colágeno

Proteínas - estrutura Estrutura proposta para lisozima

Proteínas - estrutura Estruturas propostas para citocromo C e ribonuclease

Propriedades Ácido Básicas das Proteínas •Da mesma forma que os aminoácidos, possuem pontos isoelétricos

Proteínas -propriedades

•Da mesma forma que os aminoácidos, possuem pontos isoelétricos característicos, possuindo igual número de cargas positivas e negativas, correspondendo ao pH de menor solubilidade •A maioria das proteínas globulares têm pontos isoelétricos entre 4,5 e 6,5

Solubilidade das Proteínas •Influência do pH

Proteínas -propriedades

Solubilidade da proteína de soja em função do pH

Proteínas -propriedades •Influência da Força Iônica

•Influência de solventes •Influência da temperatura

Efeitos salting-in e salting-out

Desnaturação das Proteínas

Agentes químicos (uréia, sais, solventes, ácidos, álcalis, detergentes) Calor

Proteínas -propriedades

Calor Congelamento Enzimas

Desnaturação de uma proteína pela uréia

Produto Funcionalidade BebidasSolubilidade em diversos valores de pH, estabilidade térmica, viscosidade

Propriedades Funcionais das Proteínas Proteínas -propriedades térmica, viscosidade

Sopas, molhosViscosidade, emulsificação, retenção de água

Produtos de panificação

Formação de uma matriz e um filme com propriedades viscoelásticas, coesão, formação de gel, absorção de água, emulsificação, aeração

Derivados de leiteEmulsificação, retenção de gordura, viscosidade, aeração, formação de gel, coagulação

Substitutos de ovosAeração, formação de gel Produtos cárneosEmulsificação, gelificação, coesão, absorção de água e gordura, retenção de água

Coberturas Coesão, adesão Produtos de confeitariaDispersibilidade, emulsificação

Proteínas Simples

Formadas somente por aminoácidos. Classificam-se de acordo com a solubilidade em:

Albuminas Solúveis em água e soluções salinas neutras; insolúveis em soluções salinas saturadas e solventes orgânicos; estáveis em amplas faixas de acidez e alcalinidade. Exemplos:

Proteínas –simples e conjugadas solventes orgânicos; estáveis em amplas faixas de acidez e alcalinidade. Exemplos: ovalbumina, lactoalbumina. Globulinas Solúveis em soluções salinas neutras e em meio alcalino fraco; insolúveis em água, solventes orgânicos como etanol e soluções saturadas e moderadamente concentradas de sulfato de amônio. Exemplo: edestina do feijão, glicina da soja. Prolaminas Solúveis em etanol 50-80%; insolúveis em água, soluções salinas, éter e solventes apolares. Exemplo: zeína do milho, gliadina do trigo. Glutelinas Solúveis em álcalis e ácidos diluídos; insolúveis em água, soluções salinas e solventes orgânicos. Exemplo: glutelina do trigo. Escleroproteínas Proteínas de alto grau de insolubilidade. Exemplo: queratina, colágeno.

Proteínas –simples e conjugadas

Proteínas Conjugadas

Possuem um grupo prostético. Classificam-se em:

Cromoproteínas O grupo prostético é um pigmento como clorofila, riboflavina, carotenóides, heme. LipoproteínasLipoproteínas O grupo prostético é um lipídio, como lecitina e colesterol. Nucleoproteínas O grupo prostético é um ácido nucléico. Glicoproteínas O grupo prostético é um carboidrato (polissacarídios de estrutura simples, oligossacarídios). Fosfoproteínas São combinadas com ácido fosfórico. Metaloproteínas São complexos formados pela combinação de proteínas com metais.

Proteínas – alimentos

Proteínas da Carne (músculo)

Miosina: globulina de peso molecular da ordem de 500.0, sendo formada por duas cadeias idênticas de peptídeos, formando uma dupla hélice.

G-Actina: proteína globular.G-Actina: proteína globular. F-Actina: proteína fibrosa.

Proteínas do Tecido Conectivo

Corresponde a porção insolúvel e menos digerível da carne. Inclui o colágeno. Por hidrólise parcial resulta a gelatina, proteína importante por ser solúvel em água quente e gelificar por resfriamento. O estado cristalino e as ligações intra e intermoleculares aumentam com a idade do animal e são responsáveis pelo maior ou menor resistência da carne à mastigação.

Proteínas – alimentos

Proteínas do Leite Caseína: fosfoproteína que se encontra na forma de sal de cálcio coloidal. È formada de miscelas, que junto com a gordura dão a cor branca do leite. α, β, γα, β, γα, β, γα, β, γe κκκκ-caseínaconstituem aproximadamente 80% das proteínas totais do leite e 3% do total do leite. É precipitada pela renina e por ácidos, mas não coagula pelo do total do leite. É precipitada pela renina e por ácidos, mas não coagula pelo calor. Lactoalbumina: albumina, solúvel em água, coagula pelo calor, e contém alto teor de triptofano. Lactoglobulina.

Proteínas do Trigo

Gliadina: uma prolamina, pode ser extraída com etanol a 70%. Glutenina, uma glutelina, é a mais insolúvel das proteínas, devido ao seu alto peso molecular (100.0). Essas duas proteínas combinadas possuem a propriedade de formar com a água uma substância elástica e aderente, insolúvel em água, o glúten, extremamente importante porque é a substância responsável pela textura da massa de pães fermentados.

Proteínas do Ovo

Da Clara de Ovo

Ovalbumina: constitui 50% das proteínas totais da clara. Tem peso molecular de 45.0, contém grupos SH e grupos do ácido fosfórico. Pode ser desnaturada por agitação e por aquecimento. Conalbumina: tem peso molecular ao redor de 85.0; coagula pelo calor, a

Proteínas – alimentos

Conalbumina: tem peso molecular ao redor de 85.0; coagula pelo calor, a temperaturas mais baixas que a ovalbumina (abaixo de 600C); não tem fósforo nem grupos SH, mas contém uma fração de carboidratos (manose e galactose). Ovomucóide: glicoproteína rica em ligações dissulfíticas. Em soluções alcalinas é desnaturada facilmente pelo calor. Avidina: desoxi-ribonucleoproteína que tem a propriedade de se ligar à biotina, impedindo a ação desta vitamina do complexo B.

Da Gema de Ovo

Lipovitelina: proteína cujo grupo prostético é um fosfolipídeo. Fosfovitina: tem 10% de fósforo na molécula e somente 12% de nitrogênio. Livetina

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