Texto Fosforilação Oxidativa

Texto Fosforilação Oxidativa

UNIVERSIDADE REGIONAL DO NOROESTE DO ESTADO DO RIO GRANDE DO SUL- UNIJUI

DCV- Departamento de Ciências da Vida

Curso de Nutrição

Disciplina de Metabolismo Energético: Aspectos Nutricionais e Bioquímicos

Ministrante: Eva Boff

Acadêmicas: Isabel Steffenon Weber e Mariane Bach

Fosforilação Oxidativa

É também muito conhecida como “cadeia transportadora de elétrons”, que é formado por complexos protéicos, (ou centros redox- de redução-oxidação), que se localizam nas mitocôndrias, mais precisamente nas na membrana interna das mesmas. Estão estreitamente relacionados com grupos prostéticos que são capazes de doar ou receber elétrons, em reações de oxidação ou redução.

OBJETIVO

A fosforilação oxidativa é de extrema importância na manutenção do organismo humano. Ela tem por objetivo maior a produção de energia, sob a forma de ATP. É essa mesma energia que será utilizada em todas as nossas atividades diárias, desde respirar, trabalhar, estudar, a atividades que gastam mais energia, como as atividades físicas.

REAÇÕES OU COMPLEXOS DE OXIDAÇÃO-REDUÇÃO E TRANFERÊNCIA DE ELÉTRONS

As reações redox envolvem sempre a transferência de elétrons. Um doador de elétrons, sempre na forma reduzida passa para um aceptor de elétrons na forma oxidada. Assim sendo, “oxidação” é a perda de elétrons, e “redução” é o ganho de elétrons.

Na cadeia transportadora de elétrons, estes são repassados sempre do menor para o maior potencial-padrão de redução. Assim, quanto mais negativo o potencial (medido em volts) maior é a capacidade de doar elétrons. Quando os elétrons são repassados na cadeia, há a liberação da energia livre, em quantidade suficiente para sintetizar ATP a partir do ADP e do Pi, por meio da fosforilação oxidativa.

Já os transportadores de elétrons funcionam em complexos multienzimáticos conhecidos como: NADH-coenzima Q oxidorredutase (no complexo I), succinato-coenzima Q oxidorredutase (no complexo II), coenzima Q-citrocomo c oxidorredutase (no complexo III) e citrocomo c oxidase (no complexo IV). Os grupos prostéticos transportadores de elétrons associados aos complexos protéicos são: nucleotídeos da nicotinamina (NAD+ ou NADP+), nucleotídeos da flavina (FMN ou FAD), ubiquinona (coenzima Q), citrocomos e proteínas ferro-enxofre.

COMPLEXOS

Complexo I: transfere elétrons do NADH para a ubiquinona

Nesta etapa é catalisada a transferência de dois elétrons dos NADH para a ubiquinona. O NADH provém das reações do ciclo do ácido cítrico e da oxidação de ácidos graxos. O complexo I é a maior proteína transportadora de elétrons, sendo constituído de 43 cadeias polipeptídicas diferentes. Contém um a molécula de FMN e sete centros ferro-enxofre.

Durante a transferência dos dois elétrons acima citados, quatro prótons são translocados da matriz mitocondrial para o espaço intermembrana.

Complexo II: succinato-coenzima Q oxidorredutase

Através de uma via independente do complexo I, elétrons com um potencial relativamente alto entram na cadeia transportadora de elétrons, utilizando-se para isso do complexo succinato-coenzima Q oxidorredutase (complexo II) que também é o responsável por catalisar a redução da CoQ a CoQH2. Os grupos redox incluem o FAD, proteínas Fe-S e o citrocomo b560. O FADH2 é formado no ciclo do ácido cítrico pela oxidação do succinato a fumarato com a enzima succinato-desidrogenase, que pertence ao complexo II. Assim, ao FADH2 que é produzido não deixa o complexo mas os seus elétrons são transferidos para as proteínas Fe-S e a seguir para a CoQ para entrar na cadeia. Da mesma forma, o FADH2 da glicerol-fosfato-desidrogenase e acil-CoA-desidrogenase transferem seus elétrosn, também de alto potencial para CoQ formando CoQ2.

O complexo II não bombeia elétrons através da membrana mitocondrial, pois a variação de energia livre é insuficiente. Assim forma-se menos ATP pela oxidação do FADH2 que pela do NADH. E, apesar dos seus nomes indicam, os complexos I e II não operam em série, mas, ambos atingem o mesmo resultado.

Complexo III: transfere elétrons da CoQ2 para o citrocomo c

O complexo III, ou CoQ-citrocomo c oxidorredutase ou citrocomo bc1 catalisa a transferência de elétrons da CoQH2 para o citrocomo c com o transporte de prótons da matriz mitocondrial para o espaço intermembranas.

Este complexo enzimático é formado por no mínimo oito proteínas diferentes, incluindo dois tipos de citrocomo b que apresentam potenciais de oxidorredução diferentes, um citrocomo c1 e uma proteína Fe-S. Devido à composição esse complexo também pode ser chamado de complexo citrocomo bc1.

Os citrocomos se localizam na membrana mitocondrial interna e são proteínas transportadoras de elétrons que se caracterizam por terem um grupo heme (ferro-protoporfirina) como grupo prostético, o que permite variações na sua estrutura.

De acordo com os ciclos de catalisações os átomos de Fe dos citrocomos oscilam entre o estado oxidado e o reduzido. Os citrocomos se classificam de acordo com suas cadeias laterais em classes a,b e c.

A CoQ é reoxidada pelo citrocomo b. O centro reagente deste intermediário redox é o átomo de Fe do complexo porfirínico. A reações redos de todos os citrocomos envolvem a oxidação e a redução de Fe.

Complexo IV: oxida o citrocomo c e reduz o O2

O complexo IV (citrocomo e oxidase) catalisa a transferência de quatro elétrons do citrocomo até o oxigênio que vai formar a água. Nos mamíferos os centros redox deste complexo incluem grupos heme e íons cobre situados entre as 13 subunidades em cada metade do complexo dimérico.

Cada elétrom é transferido do citrocomo c para o centro redox do CuA, que contém dois íons Cu, e então para o grupo heme a. Depois disso, o elétron viaja para um centro binuclear. A redução do O2 a H2O consome quatro prótons da matriz mitocondrial.

O citrocomo c oxidase também transloca dois prótons da matriz para o espaço intermembrana. O mecanismo responsável por esta fase não está totalmente esclarecido, pois a presença de íons de cobre é crítica para a transferência final dos elétrons para o oxigênio.

Energia livre da transferência dos elétrons do NADH para o O2

A energia livre, a que sobra, é o que mais interessa na cadeia transportadora de elétrons, pois é isso que vai indicar quanta energia teremos no final disponível para a utilização biológica. Ela é calculada pela equação:

ΔG0,=-nFΔE0,

Nesta equação:

ΔG0,: é a variação da energia livre padrão

n: é o número de elétrons transferidos por mol de reagente convertido. n é sempre 2.

F: é a constante de Faraday (23,05Kcal/ V.mol)

E0,: é variação de potencial padrão de redução

No resultado final, em Kcal/mol são necessários 7,7 para fazer 1 ATP. Sempre apenas um ATP é gerado, mesmo que haja energia para mais. Neste caso a energia restante é utilizada para a manutenção do calor corporal.

INIBIDORES

Os chamados inibidores são “venenos” que impedem o transporte dos elétrons. Dessa forma não há a formação de ATP. São eles:

Rotenona: ocorre no complexo I

Cianeto: ocorre no complexo IV

Oligomicina: ocorre no complexo V

Malonato: ocorre no complexo II

Antimicina A: ocorre no complexo III

Desacopladores

Os desacopladores agem aumentando a velocidade do transporte de elétrons, consumindo assim mais oxigênio, mas no resultado final não há a produção de ATP. Na verdade há energia, mas esta não se converte em ATP, assim, toda ela se tranforma em calor e há um aumento considerável na temperatura corporal. Um exemplo de desacoplador é o dinitrofenol.

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