Baixe Enzimas: Importância, histórico, características e propriedades e outras Resumos em PDF para Bioquímica, somente na Docsity! ENZIMAS Profª Drª Ângela de Mattos Dutra Enzimas • Importância Biomédica • Histórico • Características Gerais • Estrutura Enzimática • Enzimas como Catalisadores • Componentes da Reação Enzimática • Ligação Enzima-Substrato • Propriedades das Enzimas • Cofatores Estados patológicos Enzimas do ciclo da uréia Lesão tecidual grave Cirrose Hepática Prejudica a síntese de enzimas pelo tecido Amônia (tóxica para o organismo) Uréia (não tóxica) COMA HEPÁTICO Estados patológicos Doenças Genéticas - EIM Incapacidade ou capacidade parcial de sintetizar enzimas Sintomatologia variada Estados patológicos Determinação da atividade de enzimas específicas no plasma proporciona ao clínico informações importantes para o diagnótico Lesão cardíaca grave Infarto do miocárdio Extravasamento de enzimas intracelulares Enzimas - Histórico Pasteur (± 1850) “fermentos” eram inseparáveis das células Eduard Buchner (1897) Extratos de levedo (livre de células) AÇUCAR fermentação ÁLCOOL Enzimas - Histórico • Início do Século XX 75 enzimas isoladas e cristalizadas – ficou evidenciado caráter protéico • Atualmente – + de 2000 enzimas são conhecidas FrFECMPA
Enzimas
,
Proteínas especializadas
1
Aceleram reações químicas
Enzimas • Com exceção de um pequeno grupo de moléculas de RNA que possuem atividade enzimática e são chamadas de RIBOZIMAS, todas as enzimas são PROTEÍNAS Enzimas Catalisadores Aumentam a velocidade das reações Atuam diminuindo a energia de ativação Enzimas • Energia de ativação – Diferença entre os níveis de energia do estado basal e do estado de transição Enzimas Componentes da Reação Enzimática E + S E S E + P E - Enzima S - Substrato(s) ES - Complexo Enzima -Substrato P – Produto(s) Enzimas Componentes da Reação Enzimática E + S E S P + E Substrato se liga ao SÍTIO ATIVO da enzima
F-FFCMPA
Enzimas - Via Metabólica
Metabolic Pathway
Enzyme 2
Enzyme 3
Final
Products
Enzimas
Ligação da enzima ao substrato
Modelo
Chave-Fechadura
F-FFCMPA
Substrate
Modelo Encaixe Induzido Modelo Encaixe Induzido combinado com a tensão do substrato Enzimas Modelos de ligação da enzima ao substrato Enzimas Centro Catalítico / Sítio Ativo •Região da molécula enzimática que participa da reação com o substrato •Pode possuir componentes não protéicos • cofatores •Possui aminoácidos auxiliares e de contato Enzimas - Propriedades - Aceleram reações químicas Condições da Reação Energia livre de Ativação kj/mol kcal/mol Velocidade Relativa Sem catalisador Platina Enzima Catalase 75,2 18,0 48,9 11,7 23,0 5,5 1 2,77 x 104 6,51 x 108 Decomposição do H2O2 Enzimas - Propriedades - Não são consumidos na reação H2O2 H2O O2+ Catalase E + S E + PES Enzimas - Propriedades - Atuam em pequenas concentrações 1 molécula de Catalase decompõe 5 000 000 de moléculas de H2O2 pH = 6,8 em 1 min Número de renovação TURNOVER NUMBER Comparação entre a hidrólise de vários substratos por: Catalisador Inorgânico e Enzima Enzimas- Especificidade Hidrólise catalisada pelo HCl a quente Proteínas Aminoácidos Triacilgliceróis Glicerol + ác. Graxos Glicogênio Glicose Hidrólise catalisada por uma enzima específica para o glicogênio Proteínas Inalteradas Triacilgliceróis Inalterados Glicogênio Glicose + Maltose + Oligossacarídeos ramificados Enzimas
Especificidade Estereoquímica
Substrate 1
Substrate 2
Enzimas Especificidade de Grupo Tipo de ligação e um dos fragmentos devem ser específicos Ex: maltase digestão de glicídios Glicose Glicose MaltoseMetade da molécula deve ser a glicose Glicose Ex: ose Frutose Galactose Arabinose Xilulose Enzimas - Cofatores Íons •Cofatores inorgânicos Exemplos: Magnésio - Reações de fosforilação Manganês- Superóxido dismutase mitocondrial Zinco - Anidrase carbônica, Carboxipeptidase Enzimas - Cofatores Ativadores - Íons Magnésio - co-substrato para o ATP Enzimas - Cofatores Mg +2 como Ativador Hexoquinase - transferência do fosfato do ATP para a glicose NAD*
Nicotinamida
adenina
dinucleotídio (B3)
FrFECMPA
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NM | S
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contains
PO32- an this
2" 0H group
Copyright O 1997 Wiley-Liss, Inc.
FAD — Flavina Adenina Dinucleotídio (B2)
NHo
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CH2-0-P-0-P-0-CH2
HO-CH O O
HO -C-H H
HO C-H H OH
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9a N10aN
AI AP
7a 5 3
5a aa Nm
Flavin adenine dinucleotide (FAD)
Exemplo da ação do FAD como coenzima Reação da sucinato desidrogenase F-FFCMPA
Piridoxal fosfato (B,)
Copyright O 1997 Wiley-Liss, Inc.
Coenzima: Transaminação
Resumo de reações envolvendo coenzim as derivadas de vitaminas hidrossolúveis