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Hemoglobina, Notas de estudo de Farmácia

Transporte de O², estrutura da hemoglobina, cromoproteína, grupo heme, anel porfirinico, mioglobina, efetores alostéricos, função da hemoglobina, efeito Bohr, alteração de aminoácidos associado a patologias

Tipologia: Notas de estudo

Antes de 2010

Compartilhado em 04/12/2009

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949-970-1079-p-1103-is-i-8467-945-9 🇧🇷

4.6

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Baixe Hemoglobina e outras Notas de estudo em PDF para Farmácia, somente na Docsity! UMG UNIVERSIDADE DE MOGI DAS CRUZES [oT A pus je Re FARMÁCIA 2009 mogi das aruzes HEMOGLOBINA INTRODUÇÃO Todo o metabolismo aeróbio depende do aporte de O2 para as células que, nos casos de vertebrados, o transporte dos pulmões aos tecidos é realizado por uma proteína transportadora denominada hemoglobina (Hb); O CO2 produzido nos tecidos é convertido em H2CO3 que se dissocia em H+ e HCO3-. o bicarbonato é transportado aos pulmões e o H+ se liga a Hb. Dessa forma, a Hb funciona como um tampão sangüíneo, além da sua função principal de transporte de O2; Transporte de O2 e tamponamento do plasma • Transporte do O2 é efetuado pela hemoglobina. • CO2 é convertido em ácido carbônico, que se ioniza a bicarbonato e H+. • Bicarbonato é transportado até os pulmões onde é eliminado como CO2. • Os íons H+ são removidos pela Hemoglobina (Efeito tampão). NECESSIDADES DE O2 - Necessidade diária de 600 litros de O2/dia - Em 1 litro de plasma solubiliza-se apenas 32 ml de O2 - Com a Hemoglobina pode-ser ter 200 ml de O2 / litro de plasma ESTRUTURA DA HEMOGLOBINA A Hb dos seres humanos adultos é chamada de Hb A e possui 4 cadeias polipeptídicas: - duas cadeias  (141 resíduos de aa cada); - duas cadeias  (146 resíduos de aa cada); Existem ligações não-covalentes entre unidades, sendo em maior número entre subunidades diferentes formando dímeros - α1β1 e α2β2 . O contato entre os dímeros e feito pela subunidade α de um e a β do outro formando interfaces - α1β2 e α2β1. H E M O G L O B I N AProfa. Katia Cristina U. Mugnol Cromoproteínas Proteínas cujo grupo prostético contém um metal ligado a componentes do grupo prostético. ESTRUTURA DA HEMOGLOBINA (cont.) A Hb possui um grupo prostético heme que é o sítio de ligação com o oxigênio. •Compostos cíclicos •4 núcleos pirrólicos unidos por: •grupos metenil (=CH- ) •grupos metileno ( -CH2- ) ANEL PORFIRÍNICO N H Pirrol Representação esquemática da Porfirina 5 N NN N Fe 1 3 4 8 2 6 7 GRUPO HEME = HiSB7N 4 Ligação a O2 : fraca Ligação a CO: forte FORMAS “T” E “R” da Hemoglobina DesoxiHemoglobina Forma “T” OxiHemoglobina Forma “R” Comportamento cooperativo positivo Profa. Katia Cristina U. Mugnol - 2008 Alteração da estrutura provocada pela oxigenação é transmitida: Allosteria Deoxihemoglobina – (T)ensa Dist. Fe-Fe = 40Å Fe fora do plano do hemo C-terminais rigidos, pontes salinas Difícil captar o primeiro O2 Oxihemoglobina – (R)elaxada Dist. Fe-Fe = 33Å Fe no plano do hemo C-terminal com mobilidade livre Mais fácil captar O2 “extra” Movimento transmite-se via His proximal Ligação do O, a Hemoglobina Saturação 100 com oxigênio (%) - Pressão : venosa I T l T 40 60 80 100 Pressão parcial de oxigênio (mmHg) pO, in tissues FATORES QUE INFLUENCIAM NA LIGAÇÃO DO OXIGÊNIO COM A HEMOGLOBINA (EFETORES ALOSTÉRICOS) - BPG (2,3-bifosfoglicerato): diminiu a afinidade; - Efeito Bohr: aumento de H+ diminui a afinidade - ↑ CO2 = ↑ H+ = ↓ afinidade da Hb pelo O2 – libera-se O2 para o tecido ; - Temperatura: aumento de T diminui a afinidade; Efetor alostérico – induz a alterações conformacionais que aumentam ou diminuem a atividade de uma molécula pO, in pO, in pO,in lungs lungs tissues (4500 m) (sea level) BPG = 8lmm 2,3-Bisphosphoglycerate Temperatura: • A temperatura também influencia na afinidade da Hb pelo O2. • A afinidade é reduzida com o aumento da temperatura (37 a 41º), disponibilizando mais O2 , devido ao aumento do metabolismo celular. (febre e contração muscular). Fatores que interferem na ligação com a Hemoglobina pH – Efeito Bohr • Quanto menor o pH, menor a afinidade da Hb pelo O2 . (Efeito Bohr). • Os íons H+ ligam-se preferencialmente a desoxi-Hb, diminuindo a afinidade da Hb pelo O2 , funcionando assim com uma base de Bronsted. • Esse comportamento ácido-base é devido a movimentação das subnidades durante a ligação com O2 , modificando a relação espacial entre os aminoácidos (aa), assim modificando seus pKa. Fatores que interferem na ligação com a Hemoglobina Hemácia Re HHbO, HCO; Plasma co, Plasma 9, Hemácia HCco; HHb Alvéolo 9, ALTERAÇÕES EM AMINOÁCIDOS ESPECÍFICOS DA HEMOGLOBINA ESTÃO ASSOCIADAS À PATOLOGIAS HbS – Troca do glutamato pela valina na sexta posição da cadeia 
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