Faculdade Estácio de Sá Curso: Farmácia

Disciplina:Bromatologia

Profª Msc. Sônia Aparecida Viana Câmara

•Proteínas 1. Definição:

São compostos orgânicos complexos, sintetizados pelos organismos vivos, por meio da condensação de moléculas de α- aminoácidos através de ligações peptídicas.

São 23 α- aminoácidos que compõem as diferentes proteínas.

• A classificação α- é devido a posição

HO H O
R – C – C+ R1 – C - C
NH2OH H - N- H OH
HO
H2O + R – C – CH O
NH2N – C – C
R1OH LIGAÇÃO PEPTÍDICA

LIGAÇÃO PEPTÍDICA (Ligação amídica)

•Proteínas 2. Tipos de proteína: Animal e Vegetal

3. A importância das proteínas depende do seu conteúdo em aminoácidos essenciais.

As proteínas vegetais são deficientes em um ou mais aminoácidos essenciais

4. Aminoácidos essenciais: não são sintetizados pelo organismo humano, devem estar presentes na dieta.

São:

Valina, leucina, isoleucina, lisina, fenilalanina, triptofano, metionina, treonina e cisteína.

•Aminoácidos não essenciais – são sintetizados pelo organismo humano.

5. Fontes de Proteína:

Leite, pescado, carne e produtos cárneos, cereais, batatas, legumes e seus derivados

•Propriedades dos Aminoácidos •São sólidos incolores, cristalinos;

•Decomposição a altas temperaturas;

•Podem ter sabor amargo ou doce ou completamente sem sabor . Ex: sal de sódio do ácido glutâmico (aginomoto) usado em alimentos para realçar sabor;

•São solúveis em água, insolúveis em solventes orgânicos

•5.Classificação das Proteínas

A- Proteínas simples

B- Proteínas conjugadas

C- Proteínas derivadas: primárias secundárias

Apenas os dois primeiros grupos são encontrados na natureza.

A- Proteínas simples

São proteínas que por hidrólise total resultam aminoácidos como os únicos produtos.

Escleroproteínas – são proteínas simples mais insolúveis, possuem estrutura fibrosa. Ex:

queratina(pele, cabelo) e colágeno (tendões e ligamentos).

• Proteínas Simples

Classificação das proteínas simples quanto à solubilidade:

1.Albuminas – solúvel em água, em soluções fracamente ácida ou alcalinas, coagulam pela ação do calor. Ex: ovalbumina (clara de ovo), lactalbumina ( leite), legumitina(ervilhas).

1.Globulinas – insolúveis em água, mas solúveis em soluções de sais neutros. Ex: miosina (músculo), legumina (ervilhas).

1.Glutelinas – são encontradas somente em vegetais. Insolúveis em água e solventes neutros, mas solúveis em soluções diluídas de ácidos e bases. Ex: glutenina (trigo).

• Proteínas Simples

Classificação das proteínas simples quanto à solubilidade:

4.Prolaminas – encontradas somente em vegetais, insolúveis em água e etanol absoluto, mas solúvel em a 50-80%. Ex: gliadina (trigo e centeio), zeína(milho), hordeína (cevada).

5. Protaminas – são solúveis em água e em amônia Ex: esperma de peixes(salmão, sardinha).

6. Histonas – são solúveis em água e soluções diluídas de ácidos e bases. em animais

• Proteínas Conjugadas

•São moléculas mais complexas, onde os aminoácidos estão ligados a substâncias não protéicas, que são denominadas de grupo prostético .

•Classificação de acordo com o grupo prostético:

1.Cromoproteínas – o núcleo prostético é formado de um pigmento:clorofila, riboflavina, carotenóides, pigmentos biliares e heme.

2.Lipoproteínas – o grupo prostético é um lipídio:lecitina, colesterol.

• Proteínas Conjugadas 3.Nucleoproteínas - o grupo prostético são ácidos nucleicos.

4. Glicoproteínas – ou mucoproteínas, são ligadas a carboidratos. Ex: mucina no suco gástrico.

5. Fosfoproteínas – o grupo prostético é o ácido fosfórico.

6. Metaloproteínas - o grupo prostético são metais pesados.

C- Proteínas Derivadas •Definição:

São compostos não encontrados na natureza, porém obtido por degradação intensa de proteínas simples ou conjugadas pela ação de ácidos, bases ou enzimas.

•Classificação de acordo com o peso molecular:

primária e

•secundária.

6. Propriedades das Proteínas

•Compostos sem odor e sabor

•Apresentam caráter Anfótero – os aminoácidos reagem tanto com ácidos minerais como com bases minerais.

•Formam Zwitterion – é o ponto isoelétrico das proteínas, ou seja quando as cargas positivas e negativas se igualam

•Precipitam com íons – quando em solução, podem combinar com íons positivos e negativos (ácidos e bases), formando precipitados.

6. Propriedades das Proteínas

•Reação de Biureto – quando soluções de proteínas em meio fortemente alcalino são tratadas com soluções diluídas de íons cúpricos, com aparecimento de cor que varia de rosa a púrpura.

Esta reação é muito usada para determinação qualitativa e quantitativa de proteínas.

•Hidratação de proteínas- tem facilidade de se combinar com a água, pois todas as reações biológicas se processam em meio aquoso.

6. Propriedades das Proteínas

•Viscosidade – as soluções de proteínas varia muito, depende da concentração das soluções e da estrutura molecular da proteína. As fibrosas tem maior viscosidade que as globulares.

•Desnaturação - é a insolubilização das proteínas que ocorre quando as mesmas são submetidas a tratamento de aquecimento, agitação, radiações ultravioleta e visível, raios X, ácidos e bases fortes, solventes orgânicos e metais pesados.

7. Proteínas de Origem Animal

•Carne de mamíferos – contém 60-80% de água e

25 a 15% de proteínas, sendo o restante formado por gorduras, carboidratos, sais, pigmentos e vitaminas.

•Classificação das proteínas da carne quanto a função:

1-miofibrilares – actina e miosina corresponde a 5% da proteína total.

2- Tecido conjuntivo: colágeno e elastina, corresponde a 15% da proteína total.

3- sistema muscular involuntário – coração.

Obs:Os mesmos tipos estão presentes em peixes e aves, porém com teores diferentes

7. Proteínas Miofibrilares

•Formam estruturas fibrilares que se unem em feixes, formando o músculo estriado.

•Contém elevado teor de íons cálcio.

•A actina representa 30% das proteínas fibrilares e a miosina 50%.

•A actina e a miosina formam o complexo da actomiosina, relacionado com a contração e descontração muscular, ao “rigor mortis”, ao enrijecimento, à cor e à capacidade de reter água da carne.

•Colágeno

•É a fração principal dos tecidos conectivos, muito solúvel e contribui para a rigidez da carnes.

•É uma proteína que mantém unidos os feixes de fibras musculares no corpo humano e nos animais.

•É rica em prolina

•Aumenta com a idade do animal, causando a rigidez da carne.

•Por aquecimento em água se transforma em gelatina.

•Gelatina é uma proteína solúvel em água quente e forma géis por resfriamento. Não tem cheiro nem sabor. É rica em arginina

•Elastina

•É de cor amarela, forma fibras reunidas em feixes encontrados principalmente na união dos músculos aos ossos.

•É rica em lisina

•Com aquecimento em água, a elastina incha sem se dissolver.

•Proteínas do Leite

•Caseína - é a principal proteína existente no leite fresco (3%). Não coagula pelo calor.

•É uma fosfoproteína que se encontra na forma de sal de cálcio coloidal.

•Juntamente com a gordura dão a cor branca do leite.

•Coagula pela ação da renina, uma enzima encontrada no suco gástrico, e pela ação de ácidos.

•Lactoalbumina - 0,5% das proteínas totais do leite, é solúvel em água e coagula pelo calor. Contém alto teor de triptofano.

•Lactoglobulina – < 0,2% . Constituição grupos –SH.

•Proteínas do Ovo

1.Proteínas da clara - é uma mistura de proteínas , sendo a mais importante ovalbumina (50% das proteínas totais da clara).

•Tem na molécula grupos _SH e grupos de ácido fosfórico, que podem ser hidrolisados pela ação de fosfatases. Desnatura por agitação e coagula por aquecimento.

• Conalbumina

• Ovomucoide

• Ovomucina

• Avidina

•Lisozima – enzima que tem ação nas paredes celulares de algumas bactérias(salmonella sp)

•Proteínas do Ovo

1.Proteínas da gema do ovo –

A gema é uma dispersão de fosfo e lipoproteínas globulares. Sua coloração é devido, principalmente, à presença de carotenóides.

•Lipovitelina- fosfolipoproteína

•Fosfovitina (fosvitina) - fosfoproteína

•Livitina - glicoproteína

•Todas as três tem a propriedade de combinar-se com Fe+3

•Proteínas Vegetais

1.Proteínas do trigo:

As proteínas vegetais tem pouco valor nutricional, devido a deficiência de aminoácidos essenciais.

As mais importantes são:gliadina e glutenina.

•Gliadina – extraída com etanol a 70% , solúvel em alcool metílico, benzílico e fenol.

•Glutenina é a proteína mais insolúvel do trigo. É insolúvel em água e etanol a frio, ligeiramente solúvel em etanos a quente e solúvel em soluções alcalinas.

•O GLÚTEN, é formado pela combinação da gliadina mais a glutenina e água.

•Glúten é uma substância elástica e aderente, insolúvel em água, responsável pela textura da massa de pães fermentados.

•Pode ser seco a pressões reduzidas e baixas temperaturas sem sofrer desnaturação.

•È rapidamente desnaturado à temperatura de ebulição da água ou quando exposto à temperaturas baixas por longo tempo.

•Método para determinação de proteínas

•Método de Kjeldahl modificado

•Princípio: baseia-se na determinação de nitrogênio , feita pelo processo de digestão

Kjeldahl;onde a matéria orgânica é decomposta e o nitrogênio existente é finalmente transformado em amônia.

•Fator =6,25 - para transformar o nº de g de N encontrado em nº de g de proteínas.

•Este fator pode ser diferenciado dependendo do alimento a ser analisado.

•Realizado em 3 etapas: digestão, destilação e titulação.

Método de Kjeldahl modificado

• Etapas:

1.Digestão – a matéria orgânica na amostra é decomposta com ácido sulfúrico e um catalizador, onde o nitrogênio é transformado em sal amoniacal.

Amostra + H2SO4 + catalizador = N em amônia

Catalizador = TiO2 + CuSO4 + K2SO4

Microdigestor de Kjeldahl Microdigestor de Kjeldahl

Método de Kjeldahl modificado

• Etapas:

2. Destilação – A amônia é liberada do sal amoniacal pela reação com hidróxido e recebida numa solução ácida de volume e concentração conhecidos.

3.Titulação – Determina-se a concentração de N presente na amostra titulando-se o excesso do ácido utilizado na destilação com hidróxido

Destilador de Nitrogênio Kjeldahl Destilador de Nitrogênio Kjeldahl

Fatores de conversão de N total em proteína Fatores de conversão de N total em proteína

•Referências bibliográficas

BOBBIO, F. O.;BOBBIO, P. A. Introdução à Química de Alimentos. 2ª.ed. São Paulo: Varela, 1995.

BOBBIO, F. O.;BOBBIO, P. A. Química do

Processamento de Alimentos. 3ª.ed. São Paulo: Varela,1992.

IAL. Instituto Adolfo Lutz. Normas analíticas do

Instituto Adolfo Lutz. 4ª.ed. Brasília: Ministério da Saúde, 2005.

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