Proteínas

Proteínas

Proteínas

  • O termo proteína significa "aquele que mantém o primeiro lugar", pois são as macromoléculas com as maiores diversidades de funções biológicas para a manutenção das células.

  • As proteínas são formadas pela união de vários aminoácidos (monômeros) através de ligações peptídicas. O número de aminoácidos que forma uma proteína gira em torno de 100 a 1800 aminoácidos.

Aminoácidos

  • Os aminoácidos possuem em comum um grupamento carboxila ou ácido (COOH) e um grupamento amina ou básico (NH2),ligado a um mesmo carbono, diferenciando um do outro pelo radical que possuem, como segue abaixo:

São cerca de 20 radicais diferentes, e, assim, têm-se 20 tipos de aminoácidos. Cada radical varia em estrutura, tamanho e carga elétrica, o que influencia a solubilidade do aminoácido em água. Existem radicais carregados positivamente, carregados negativamente e apolares ou hidrofóbicos. Observe alguns exemplos de aminoácidos que entram na formação das proteínas

  • São cerca de 20 radicais diferentes, e, assim, têm-se 20 tipos de aminoácidos. Cada radical varia em estrutura, tamanho e carga elétrica, o que influencia a solubilidade do aminoácido em água. Existem radicais carregados positivamente, carregados negativamente e apolares ou hidrofóbicos. Observe alguns exemplos de aminoácidos que entram na formação das proteínas

Caráter Anfótero

  • Observe os conceitos de ácido e de base de Bronsted e Lowry:

  • Ácido: é toda espécie química - íon ou molécula capaz de doar um próton, H1+ .

  • Base: é toda espécie química - íon ou molécula capaz de receber um próton, H1+ .

  • De acordo com esses conceitos, em um aminoácido coexistem ambas as espécies, ácido e base

Uma vez que ácidos e bases se neutralizam formando sal, em um aminoácido ocorrerá uma neutralização intramolecular, formando um sal interno que na verdade é um íon dipolar denominado zwitteríon.

  • Uma vez que ácidos e bases se neutralizam formando sal, em um aminoácido ocorrerá uma neutralização intramolecular, formando um sal interno que na verdade é um íon dipolar denominado zwitteríon.

  • Considere, por exemplo, a formação do íon zwitteríon para a alanina.

Um íon zwitteríon possui caráter anfótero, ou seja, é capaz de reagir com um ácido ou com uma base.

  • Reação do íon zwitteríon com um ácido, por exemplo, o HCl (aq):

Reação do íon zwitteríon com uma base, por exemplo, o NaOH(aq):

Classificação do íon zwitteríon

  • Por apresentar uma estrutura de sal, esses íons são solúveis em água. Uma vez em solução aquosa, podemos classificar um íon zwitteríon em neutro, positivo ou negativo.

  • Zwitteríon neutro (ou aminoácido neutro): É aquele que possui o mesmo número de grupos Carboxila e amina. As cargas internas cancelam-se e a solução permanece neutra.

Zwitteríon positivo (ou aminoácido básico): É aquele que possui um número maior de grupos amina em relação aos grupos carboxila. O íon fica com excesso de carga positiva, ocorre liberação de íons hidroxila, OH 1-, e a solução toma-se básica.

  • Zwitteríon positivo (ou aminoácido básico): É aquele que possui um número maior de grupos amina em relação aos grupos carboxila. O íon fica com excesso de carga positiva, ocorre liberação de íons hidroxila, OH 1-, e a solução toma-se básica.

Zwitteríon negativo (ou aminoácido ácido): É aquele que possui um número maior de grupos carboxila em relação aos grupos amina. O íon fica com excesso de carga negativa, ocorre liberação de íons hidrônio, H3O 1+ , e a solução toma-se ácida.

  • Zwitteríon negativo (ou aminoácido ácido): É aquele que possui um número maior de grupos carboxila em relação aos grupos amina. O íon fica com excesso de carga negativa, ocorre liberação de íons hidrônio, H3O 1+ , e a solução toma-se ácida.

Os aminoácidos são classificados em essenciais e naturais. Os aminoácidos essenciais não são fabricados pelos animais, mas pelos vegetais, enquanto os naturais são produzidos por ambos. Observe-os na tabela a seguir:

  • Os aminoácidos são classificados em essenciais e naturais. Os aminoácidos essenciais não são fabricados pelos animais, mas pelos vegetais, enquanto os naturais são produzidos por ambos. Observe-os na tabela a seguir:

Aminoácidos Essenciais

  • Fenilalamina Valina

  • Leucina Lisina

Triptofano Metionina

  • Triptofano Metionina

  • Histidina Arginina

Ligação peptídica

  • É a ligação formada quando ocorre reação entre um ácido carboxílico e uma amina. Considere, por exemplo, dois α-aminoácidos genéricos em que R e R' são radicais quaisquer.

OBS

  • Observe que esta reação pode se reverter, isto é, em meio ácido a ligação amídica sofre hidrólise originando novamente os aminoácidos.

Funções Especializadas dos Aminoácidos

  • Além de fazerem parte da molécula de proteína, os aminoácidos e seus derivados possuem muitas funções biológicas importantes, como:

  • Os aminoácidos e seus derivativos frequentemente funcionam como mensageiros químicos nas comunicações entre células, como:

  • Glicina, ácido δ-aminobutirico (GABA, um produto da descarboxilação do glutamato) e dopamina (produto da tirosina) são neurotransmissores (substâncias liberadas pelas células nervosas para alterar o comportamento das células vizinhas).

histamina (produto da descarboxilação da histidina) é um importante mediador de reações alérgicas.

  • histamina (produto da descarboxilação da histidina) é um importante mediador de reações alérgicas.

  • Histidina

  • Certos aminoácidos são importantes intermediários em vários processos metabólicos. Entre eles estão citrulina e ornitina, intermediários na biossíntese da uréia.

Proteína

Proteínas

  • Milhares de diferentes tipos de proteínas podem ser encontradas em uma única célula.

  • Estas proteínas diferentes exibem uma grande diversidade de funções biológicas.

  • Algumas atividades biológicas importantes das proteínas, são:

Estrutural: algumas estruturas dos animais, tais como pele, ossos, cabelos e unhas são constituídas principalmente por proteínas estruturais, sendo o colágeno e a queratina;

  • Estrutural: algumas estruturas dos animais, tais como pele, ossos, cabelos e unhas são constituídas principalmente por proteínas estruturais, sendo o colágeno e a queratina;

  • Catálise: virtualmente todos as reações que acontecem nos organismos vivos são catalisadas por proteínas conhecidas como enzimas. Sem as enzimas as reações aconteceriam tão devagar que tornariam-se desnecessárias;

  • Movimento: a toda hora, nós estralamos dedos, subimos escadas, piscamos os olhos, isto é, usamos os músculos. A expansão e a contração dos músculos estão envolvidas em cada movimento que fazemos. Os músculos são feitos por moléculas de proteínas chamadas de miosina e actina

  • Hormônio: muitos hormônios são proteínas, destacando-se a insulina e o hormônio humano de crescimento;

Transporte: muitas proteínas se encaixam nesta categoria. Hemoglobina, a proteína do sangue, carrega oxigênio dos pulmões para células e o dióxido de carbono das células para os pulmões. Outras proteínas transportam moléculas através das membranas celulares.

  • Transporte: muitas proteínas se encaixam nesta categoria. Hemoglobina, a proteína do sangue, carrega oxigênio dos pulmões para células e o dióxido de carbono das células para os pulmões. Outras proteínas transportam moléculas através das membranas celulares.

  • Proteção: quando uma substância estranha (chamada antígeno) entra num organismo, este organismo produz algumas proteínas (anticorpos) para contra atacar a substância estranha. Este é o principal mecanismo que o organismo utiliza para combater doenças.

  • A coagulação do sangue é um outro mecanismo realizado por proteínas conhecidas como fibrinogênio. Sem a coagulação do sangue, à partir de um simples ferimento, nos teríamos uma hemorragia até a morte;

Armazenamento: algumas proteínas são direcionadas para serem estocadas, da mesma maneira que o amido e o glicogênio estocam energia. Exemplos são a caseína presente no leite e a ovoalbumina nos ovos, as quais estocam nutrientes para os mamíferos récem-nascidos e pássaros. Ferritina, uma proteína do fígado, estoca ferro;

  • Armazenamento: algumas proteínas são direcionadas para serem estocadas, da mesma maneira que o amido e o glicogênio estocam energia. Exemplos são a caseína presente no leite e a ovoalbumina nos ovos, as quais estocam nutrientes para os mamíferos récem-nascidos e pássaros. Ferritina, uma proteína do fígado, estoca ferro;

  • regulação: algumas proteínas controlam a expressão de genes, e portanto regulam e controlam quando uma síntese protéica deve ocorrer na célula.

  • Estas não são as únicas funções das proteínas, mas elas são as mais importantes.

Níveis de Organização

  • Para se entender as funções das proteínas, temos que observar os quatro níveis de organização em sua estrutura, sendo-as:

  • Estrutura primária;

  • Estrutura Secundária;

  • Estrutura terciária;

  • Estrutura quaternária;

Estrutura Primária

  • Representa a seqüência linear dos aminoácidos na cadeia polipeptídica;

  • São essas seqüências que permitem que as proteínas exerçam suas funções;

  • A estrutura primaria da proteína é que determina a sua estrutura secundária, terciária e quaternária, significando que as sequências particulares de aminoácidos são as responsáveis pelo formato final da molécula, ou seja, sua estrutura tridimensional.

  • Sem a forma tridimensional particular, a proteína não exerce sua função.

Existem pequenas mudanças na sequência de aminoácido que podem promover uma grande diferença, como:

  • Existem pequenas mudanças na sequência de aminoácido que podem promover uma grande diferença, como:

  • A mudança de apenas um aminoácido na posição 06 da cadeia B da proteína hemoglobina é suficiente para causar uma doença fatal conhecida como anemia falciforme.

Estrutura Secundária

  • Ocorre quando a molécula de proteína em estrutura primária se dobra devido à atração das ligações de hidrogênio entre aminoácidos distantes uns dos outros.

  • As duas estruturas secundárias mais comuns encontradas nas proteínas são a α-hélice e a conformação β, originalmente propostas por Linus Pauling e Robert Corey.

A estrutura β pode ocorrer na molécula quando as cadeias polipeptídicas estão disposta paralelamente. Em todas as estruturas secundárias as pontes de hidrogênio são entre os grupos -C=O e H-N-. Esta é a distinção entre as estruturas secundárias e terciárias. Na estrutura terciária as pontes de hidrogênio unem os grupos R entre as cadeias laterais.

  • A estrutura β pode ocorrer na molécula quando as cadeias polipeptídicas estão disposta paralelamente. Em todas as estruturas secundárias as pontes de hidrogênio são entre os grupos -C=O e H-N-. Esta é a distinção entre as estruturas secundárias e terciárias. Na estrutura terciária as pontes de hidrogênio unem os grupos R entre as cadeias laterais.

  • Poucas proteínas possuem uma estrutura predominante. A maioria das proteínas possuem uma porção da molécula α-hélice ou conformação β e o restante na forma linear.

Estrutura terciária

  • A estrutura terciária informa como toda a cadeia de proteína se arranja no espaço, como ela se dobra sobre si mesma. A estrutura terciária das proteínas é mantida principalmente por interações hidrofóbicas, pontes de hidrogênio, ligações iônicas e pontes dissulfeto.

  • A estrutura terciária permite que a proteína seja biologicamente ativa.

Resumo

Estrutura Quaternária

  • O mais alto nível de organização de uma proteína a qual se aplica para as proteínas que possuem mais de uma cadeia polipeptídica

  • A molécula de hemoglobina é um importante exemplo deste tipo de estrutura. A hemoglobina nos humanos adultos é constituída de 4 cadeias, sendo duas cadeias de 141 resíduos de aminoácidos idênticos (chamadas cadeias alfa) e duas cadeias de 146 resíduos de aminoácidos também idênticos (chamadas cadeias beta).

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