Baixe Enzimas: Importância, histórico, características e propriedades e outras Resumos em PDF para Bioquímica, somente na Docsity! ENZIMAS Profª Drª Ângela de Mattos Dutra Enzimas • Importância Biomédica • Histórico • Características Gerais • Estrutura Enzimática • Enzimas como Catalisadores • Componentes da Reação Enzimática • Ligação Enzima-Substrato • Propriedades das Enzimas • Cofatores Estados patológicos Enzimas do ciclo da uréia Lesão tecidual grave Cirrose Hepática Prejudica a síntese de enzimas pelo tecido Amônia (tóxica para o organismo) Uréia (não tóxica) COMA HEPÁTICO Estados patológicos Doenças Genéticas - EIM Incapacidade ou capacidade parcial de sintetizar enzimas Sintomatologia variada Estados patológicos Determinação da atividade de enzimas específicas no plasma proporciona ao clínico informações importantes para o diagnótico Lesão cardíaca grave Infarto do miocárdio Extravasamento de enzimas intracelulares Enzimas - Histórico Pasteur (± 1850)  “fermentos” eram inseparáveis das células  Eduard Buchner (1897) Extratos de levedo (livre de células) AÇUCAR fermentação ÁLCOOL Enzimas - Histórico • Início do Século XX 75 enzimas  isoladas e cristalizadas – ficou evidenciado caráter protéico • Atualmente – + de 2000 enzimas são conhecidas FrFECMPA Enzimas , Proteínas especializadas 1 Aceleram reações químicas Enzimas • Com exceção de um pequeno grupo de moléculas de RNA que possuem atividade enzimática e são chamadas de RIBOZIMAS, todas as enzimas são PROTEÍNAS Enzimas Catalisadores Aumentam a velocidade das reações Atuam diminuindo a energia de ativação Enzimas • Energia de ativação – Diferença entre os níveis de energia do estado basal e do estado de transição Enzimas Componentes da Reação Enzimática E + S E S E + P E - Enzima S - Substrato(s) ES - Complexo Enzima -Substrato P – Produto(s) Enzimas Componentes da Reação Enzimática E + S E S P + E Substrato se liga ao SÍTIO ATIVO da enzima F-FFCMPA Enzimas - Via Metabólica Metabolic Pathway Enzyme 2 Enzyme 3 Final Products Enzimas Ligação da enzima ao substrato Modelo Chave-Fechadura F-FFCMPA Substrate Modelo Encaixe Induzido Modelo Encaixe Induzido combinado com a tensão do substrato Enzimas Modelos de ligação da enzima ao substrato Enzimas Centro Catalítico / Sítio Ativo •Região da molécula enzimática que participa da reação com o substrato •Pode possuir componentes não protéicos • cofatores •Possui aminoácidos auxiliares e de contato Enzimas - Propriedades - Aceleram reações químicas Condições da Reação Energia livre de Ativação kj/mol kcal/mol Velocidade Relativa Sem catalisador Platina Enzima Catalase 75,2 18,0 48,9 11,7 23,0 5,5 1 2,77 x 104 6,51 x 108 Decomposição do H2O2 Enzimas - Propriedades - Não são consumidos na reação H2O2 H2O O2+ Catalase E + S E + PES Enzimas - Propriedades - Atuam em pequenas concentrações 1 molécula de Catalase decompõe 5 000 000 de moléculas de H2O2 pH = 6,8 em 1 min Número de renovação TURNOVER NUMBER Comparação entre a hidrólise de vários substratos por: Catalisador Inorgânico e Enzima Enzimas- Especificidade Hidrólise catalisada pelo HCl a quente Proteínas  Aminoácidos Triacilgliceróis  Glicerol + ác. Graxos Glicogênio  Glicose Hidrólise catalisada por uma enzima específica para o glicogênio Proteínas  Inalteradas Triacilgliceróis  Inalterados Glicogênio  Glicose + Maltose + Oligossacarídeos ramificados Enzimas Especificidade Estereoquímica Substrate 1 Substrate 2 Enzimas Especificidade de Grupo Tipo de ligação e um dos fragmentos devem ser específicos Ex: maltase digestão de glicídios Glicose Glicose MaltoseMetade da molécula deve ser a glicose Glicose Ex: ose Frutose Galactose Arabinose Xilulose Enzimas - Cofatores Íons •Cofatores inorgânicos Exemplos: Magnésio - Reações de fosforilação Manganês- Superóxido dismutase mitocondrial Zinco - Anidrase carbônica, Carboxipeptidase Enzimas - Cofatores Ativadores - Íons Magnésio - co-substrato para o ATP Enzimas - Cofatores Mg +2 como Ativador Hexoquinase - transferência do fosfato  do ATP para a glicose NAD* Nicotinamida adenina dinucleotídio (B3) FrFECMPA o ad CONHa / V— N E pote O o oH OH NHa NM | S N N N | Oh o o OH OH <— NADP+ contains PO32- an this 2" 0H group Copyright O 1997 Wiley-Liss, Inc. FAD — Flavina Adenina Dinucleotídio (B2) NHo N FrFECMPA Ha€ Ha€ N Ss o 0 CH2-0-P-0-P-0-CH2 HO-CH O O HO -C-H H HO C-H H OH CHz 9a N10aN AI AP 7a 5 3 5a aa Nm Flavin adenine dinucleotide (FAD) Exemplo da ação do FAD como coenzima Reação da sucinato desidrogenase F-FFCMPA Piridoxal fosfato (B,) Copyright O 1997 Wiley-Liss, Inc. Coenzima: Transaminação Resumo de reações envolvendo coenzim as derivadas de vitaminas hidrossolúveis