Enzimas Fundamentos

Enzimas Fundamentos

LactatoLactato desidrogenasedesidrogenase

HexoquinaseHexoquinase

AmilaseAmilase, Lipase, , Lipase, PepsinaPepsina

AldolasesAldolasese e DescarboxilasesDescarboxilases

TrioseTrioseiso meraseiso merase Gluta minaGluta mina SintaseSintase

Sred + S’oxid ↔ Soxid + S’red

Subclasses mais comuns:

• Desidrogenase s • Redutase s

• Oxidase s • Peroxidase s

• Oxigenase s

• Hidroxilase s

Troca ou transferência de grupos funcionais entre doadores e receptores (grupos transferidos: enxofre, fosfatos, etc.)

Subclasses mais comuns:

• Transa minase s • Fosfocinase s

• Fosfo mutase s • Transm etilase s glicoquinase

Quebra de uma molécula com introdução de água (atuam sobre ligações éster, amida, glicosídica, etc.)

Galactose

Subclasses mais comuns:

• Lipase s • Fosfatase s

• Tiolase s • Ribonuclease s

• Desa minase s

• Esterase s

Lactose

Galactose Glico se

Adição de grupos a um substrato ou remoção –quebra ou formação de ligações C=C, C=O, etc.

Subclasses mais comuns:

• Desca rboxilase s

• Sintase s • Aldolase s

• (Des)Hidratase s

Catalisam modificações geométricas ou estruturais intramoleculares (dependem do tipo de isomeria)

Subclasses mais comuns:

• Race mase s

• Epimerase s •Mutases(não todas)

• Iso merase s

Catalisam condensação de 2 moléculas sendo a energia quase sempre fornecida pela hidrólise do ATP

Subclasses mais comuns:

• Carboxilase s • Aminoacil-tRNA- sintetase

•Acil-CoA sintetase • Sintetase s

6: Classe Ligases 4: Subclasse Carboxilases 1: Grupo aceptor 1: Molécula aceptora

Passo limitante da velocidade

•Barreiras energéticas para as reações químicas cruciais para a própria vida.

•A estabilidade de uma molécula aumenta com o aumento da altura de •A estabilidade de uma molécula aumenta com o aumento da altura de sua barreira de ativação

•Sem ela as macromoléculas poderiam se converter espontaneamente em formas moleculares mais simples, sendo que as estruturas complexas e altamente ordenadas poderiam não existir.

Enzimas: evolução para diminuir seletivamente as energias de ativação de reações necessárias à sobrevivência das células.

pH, temperatura e concentração salina afetam a atividade enzimática

Há maior importância em ensaios enzimáticos in vitroque medem atividade enzimática em amostras de plasma ou tecido

Etapa Rápida Etapa Lenta

Velocidade proporcional à [ES]

Dobrando a concentração de enzima:

K eqA =

K eqB =

VB = 2 V

A concentração da enzima é diretamente proporcional à velocidade inicial da reação

Facilita a determinação da concentração (atividade) de uma enzima -dosagem

Velocidade inicial de formação do produto

Quando Vo é metade da V máx

Dividindo por

V máx

Concentração do substrato Hexoquinase (alto Km)

A maioria das enzimas segue a Equação de Michaelis-

Menten, porém têm mecanismos de ação muito diferentes entre si.

Transformação em equações algébricas mais úteis no tratamento gráfico de dados experimentais

Equação de Lineweaver-Burk

• Sobre acinética enzimática, explique: a) Qualéarelação entre concentração do substrato e a velocidade dasreações? b) Quando te mos u ma concentração fixa de enzima, ao adicionar mos concentrações crescentes de substrato, encontra mos u mtraçadoco m duasregiõescaracterísticas, Ae B. Explique- as.

c) Qual é a relação entre c) Qual é a relação entre concentração da enzima e a velocidade das reações? d) Sobre a constate de Michaelis

-Menten (KM ), explique o que ela significa. Exemplifique graficamente, utilizando 1 enzima e 3 diferentes substratos, com afinidades distintas pela enzima.

Importância:

-Ajustes na velocidade das vias metabólicas de acordo com a necessidade -Capacidade de responder a alterações do meio-Capacidade de responder a alterações do meio

Tipos: •Controle na disponibilidade (lento)

• Controle da atividade AlostéricaAlostérica Modifica çõ es co va lentesModifica çõ es co va lentes

•Depende da concentração de substratos, presença de hor mônios esp ecífico shor mônios esp ecífico s

•Sinalização intracelular: transcrição gênica

•Processo lento: horas, dias

Proteína alostérica :

-Apresentam “outras” formas ou conformações induzidas pela ligação de moduladores

•Os moduladores / efetuadores alostéricos podem ser tanto inibidores quanto estimuladores:

Moduladores alostéricos positivos: ativadores (aumento da velocidade da reação catalisada)

Moduladores alostéricos negativos: inibidores (diminuição da velocidade da reação catalisada)

• Enzi mas alostérica s sã o nor malmente maiores e mais co mplexas do que as não- alostérica s(Mich aelianas).

•Apresentam 2 ou mais cadeias polipeptídicas ou subunidades•Apresentam 2 ou mais cadeias polipeptídicas ou subunidades

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